Protein α-Turns Recreated in Structurally Stable Small Molecules

Protein α-Turns Recreated in Structurally Stable Small Molecules

Kleine Nachahmer: α‐Windungen in Proteinen variieren in drei Sätzen von (ϕ,ψ)‐Winkeln, die die Form des Peptidrückgrats und die Ganghöhe der Helix bestimmen. Für die cyclischen Tetrapeptide 1 und 2 wird gezeigt, dass sie die Strukturen zweier wichtiger Arten von α‐Windungen wiedergeben, die in Schlü...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Angewandte Chemie 2011-11, Vol.123 (47), p.11303-11307
Hauptverfasser: Hoang, Huy N., Driver, Russell W., Beyer, Renée L., Malde, Alpeshkumar K., Le, Giang T., Abbenante, Giovanni, Mark, Alan E., Fairlie, David P.
Format: Artikel
Sprache:eng
Schlagworte:
Circulardichroismus
Helices
NMR-Spektroskopie
Peptidmimetika
α-Windungen
Online-Zugang:Volltext
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Beschreibung
Zusammenfassung:Kleine Nachahmer: α‐Windungen in Proteinen variieren in drei Sätzen von (ϕ,ψ)‐Winkeln, die die Form des Peptidrückgrats und die Ganghöhe der Helix bestimmen. Für die cyclischen Tetrapeptide 1 und 2 wird gezeigt, dass sie die Strukturen zweier wichtiger Arten von α‐Windungen wiedergeben, die in Schlüsselpositionen von 20 untersuchten Proteinen vorkommen. NMR‐ und CD‐spektroskopische Daten sowie Moleküldynamiksimulationen charakterisieren diese ersten Beispiele nichthelicaler α‐Windungen in kleinen Molekülen.
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.201105119