Effiziente Synthese und Anwendung von Peptiden mit adenylylierten Tyrosinresten

Effiziente Synthese und Anwendung von Peptiden mit adenylylierten Tyrosinresten

Das Enzym DrrA des human‐pathogenen Bakteriums Legionella pneumophila adenylyliert spezifisch einen Tyrosinrest der GTPase Rab1. Eine effiziente Syntheseroute unter Anwendung der Fmoc‐Peptid‐Festphasensynthese führte zu Tyr‐adenylylierten Peptiden und ermöglichte die Erzeugung monoselektiver polyklo...

Ausführliche Beschreibung

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Angewandte Chemie 2011-09, Vol.123 (39), p.9367-9371
Hauptverfasser: Smit, Cornelis, Blümer, Julia, Eerland, Martijn F., Albers, Michael F., Müller, Matthias P., Goody, Roger S., Itzen, Aymelt, Hedberg, Christian
Format: Artikel
Sprache:eng
Schlagworte:
Adenylylierung
Antikörper
Peptide
Posttranslationale Modifikationen
Rab‐Proteine
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Beschreibung
Zusammenfassung:Das Enzym DrrA des human‐pathogenen Bakteriums Legionella pneumophila adenylyliert spezifisch einen Tyrosinrest der GTPase Rab1. Eine effiziente Syntheseroute unter Anwendung der Fmoc‐Peptid‐Festphasensynthese führte zu Tyr‐adenylylierten Peptiden und ermöglichte die Erzeugung monoselektiver polyklonaler Antikörper gegen diese posttranslationale Modifikation.
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.201103203