Titelbild: Metallionen als Cofaktoren bei der Hemmstoffbindung an Methionin‐Aminopeptidase: eine kritische Betrachtung von In‐vitro‐Metalloenzym‐Assays (Angew. Chem. 23/2005)
Metalloenzyme werden oft in Gegenwart von unphysiologisch hohen Metallkonzentrationen untersucht. Dies kann zu Artefakten beim Test von Hemmstoffen führen, wenn die Bindung eines Hemmstoffs erst durch ein zusätzliches Metallion ermöglicht wird – solche Verbindungen können in vitro sehr potent sein,...
Gespeichert in:
Veröffentlicht in: | Angewandte Chemie 2005-06, Vol.117 (23), p.3563-3563 |
---|---|
Hauptverfasser: | , , , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
Schlagworte: | |
Online-Zugang: | Volltext |
Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
Zusammenfassung: | Metalloenzyme werden oft in Gegenwart von unphysiologisch hohen Metallkonzentrationen untersucht. Dies kann zu Artefakten beim Test von Hemmstoffen führen, wenn die Bindung eines Hemmstoffs erst durch ein zusätzliches Metallion ermöglicht wird – solche Verbindungen können in vitro sehr potent sein, weisen aber keine In‐vivo‐Aktivität auf. C. D. P. Klein und Mitarbeiter beschreiben diesen Effekt am Beispiel des Enzyms Methionin‐Aminopeptidase in ihrer Zuschrift auf S. 3686 ff. (Die Abbildung der Maus stammt vom U.S. Natl. Park Service.) |
---|---|
ISSN: | 0044-8249 1521-3757 |
DOI: | 10.1002/ange.200590075 |