Metallionen als Cofaktoren bei der Hemmstoffbindung an Methionin‐Aminopeptidase: eine kritische Betrachtung von In‐vitro‐Metalloenzym‐Assays
Thiabendazol ist in vitro ein potenter Hemmstoff der Methionin‐Aminopeptidase (MetAP) von E. coli. Die Röntgenstrukturen der Komplexe von Thiabendazol und anderen Hemmstoffen mit MetAP (siehe Bild) zeigen, dass die Bindung von einem zusätzlichen Metallion abhängt. Dieses Verhalten ist auf die hohe M...
Gespeichert in:
Veröffentlicht in: | Angewandte Chemie 2005-06, Vol.117 (23), p.3686-3689 |
---|---|
Hauptverfasser: | , , , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng ; ger |
Schlagworte: | |
Online-Zugang: | Volltext |
Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
container_end_page | 3689 |
---|---|
container_issue | 23 |
container_start_page | 3686 |
container_title | Angewandte Chemie |
container_volume | 117 |
creator | Schiffmann, Rolf Heine, Andreas Klebe, Gerhard Klein, Christian D. P. |
description | Thiabendazol ist in vitro ein potenter Hemmstoff der Methionin‐Aminopeptidase (MetAP) von E. coli. Die Röntgenstrukturen der Komplexe von Thiabendazol und anderen Hemmstoffen mit MetAP (siehe Bild) zeigen, dass die Bindung von einem zusätzlichen Metallion abhängt. Dieses Verhalten ist auf die hohe Metallionen‐Konzentration im Assay zurückzuführen und sollte bei Tests von Hemmstoffen metallabhängiger Enzyme berücksichtigt werden. |
doi_str_mv | 10.1002/ange.200500592 |
format | Article |
fullrecord | <record><control><sourceid>wiley</sourceid><recordid>TN_cdi_wiley_primary_10_1002_ange_200500592_ANGE200500592</recordid><sourceformat>XML</sourceformat><sourcesystem>PC</sourcesystem><sourcerecordid>ANGE200500592</sourcerecordid><originalsourceid>FETCH-LOGICAL-c1322-c153e652992b46de785d7b6aa6027fd405f5ded7cc80eed43c712d9a9078d273</originalsourceid><addsrcrecordid>eNo9kEFOwzAQRS0EEqWwZe0LpDhOHMfsSlXaSgU23UdOPGlNE7uyDSisOAILTshJSFRUaTRff_H-jD5CtzGZxITQO2m2MKGEsH4EPUOjmNE4Sjjj52hESJpGOU3FJbry_pUQklEuRujnCYJsGm0NGCwbj2e2lvtgXW9L0FiBw0toWx9sXZfaqDezxdLgHtv1kDa_X9_TVht7gEPQSnq4x6AN4L3TQftqB_gBgpPVLgzkuzV4NTDvOjjb6_G8BfPZtUOU97Lz1-ii7n-Bm38do83jfDNbRuuXxWo2XUdVnFDab5ZAxqgQtEwzBTxnipeZlBmhvFYpYTVToHhV5QRApUnFY6qEFITnivJkjMQx9kM30BUHp1vpuiImxdBnMfRZnPosps-L-cklf1D8dGI</addsrcrecordid><sourcetype>Publisher</sourcetype><iscdi>true</iscdi><recordtype>article</recordtype></control><display><type>article</type><title>Metallionen als Cofaktoren bei der Hemmstoffbindung an Methionin‐Aminopeptidase: eine kritische Betrachtung von In‐vitro‐Metalloenzym‐Assays</title><source>Wiley Online Library Journals Frontfile Complete</source><creator>Schiffmann, Rolf ; Heine, Andreas ; Klebe, Gerhard ; Klein, Christian D. P.</creator><creatorcontrib>Schiffmann, Rolf ; Heine, Andreas ; Klebe, Gerhard ; Klein, Christian D. P.</creatorcontrib><description>Thiabendazol ist in vitro ein potenter Hemmstoff der Methionin‐Aminopeptidase (MetAP) von E. coli. Die Röntgenstrukturen der Komplexe von Thiabendazol und anderen Hemmstoffen mit MetAP (siehe Bild) zeigen, dass die Bindung von einem zusätzlichen Metallion abhängt. Dieses Verhalten ist auf die hohe Metallionen‐Konzentration im Assay zurückzuführen und sollte bei Tests von Hemmstoffen metallabhängiger Enzyme berücksichtigt werden.</description><identifier>ISSN: 0044-8249</identifier><identifier>EISSN: 1521-3757</identifier><identifier>DOI: 10.1002/ange.200500592</identifier><language>eng ; ger</language><publisher>Weinheim: WILEY‐VCH Verlag</publisher><subject>Inhibitoren ; Metalloenzyme ; Methionin‐Aminopeptidase ; Röntgenbeugung ; Wirkstoff‐Design</subject><ispartof>Angewandte Chemie, 2005-06, Vol.117 (23), p.3686-3689</ispartof><rights>Copyright © 2005 WILEY‐VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim</rights><lds50>peer_reviewed</lds50><woscitedreferencessubscribed>false</woscitedreferencessubscribed><citedby>FETCH-LOGICAL-c1322-c153e652992b46de785d7b6aa6027fd405f5ded7cc80eed43c712d9a9078d273</citedby></display><links><openurl>$$Topenurl_article</openurl><openurlfulltext>$$Topenurlfull_article</openurlfulltext><thumbnail>$$Tsyndetics_thumb_exl</thumbnail><linktopdf>$$Uhttps://onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1002%2Fange.200500592$$EPDF$$P50$$Gwiley$$H</linktopdf><linktohtml>$$Uhttps://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002%2Fange.200500592$$EHTML$$P50$$Gwiley$$H</linktohtml><link.rule.ids>314,780,784,1416,27923,27924,45573,45574</link.rule.ids></links><search><creatorcontrib>Schiffmann, Rolf</creatorcontrib><creatorcontrib>Heine, Andreas</creatorcontrib><creatorcontrib>Klebe, Gerhard</creatorcontrib><creatorcontrib>Klein, Christian D. P.</creatorcontrib><title>Metallionen als Cofaktoren bei der Hemmstoffbindung an Methionin‐Aminopeptidase: eine kritische Betrachtung von In‐vitro‐Metalloenzym‐Assays</title><title>Angewandte Chemie</title><description>Thiabendazol ist in vitro ein potenter Hemmstoff der Methionin‐Aminopeptidase (MetAP) von E. coli. Die Röntgenstrukturen der Komplexe von Thiabendazol und anderen Hemmstoffen mit MetAP (siehe Bild) zeigen, dass die Bindung von einem zusätzlichen Metallion abhängt. Dieses Verhalten ist auf die hohe Metallionen‐Konzentration im Assay zurückzuführen und sollte bei Tests von Hemmstoffen metallabhängiger Enzyme berücksichtigt werden.</description><subject>Inhibitoren</subject><subject>Metalloenzyme</subject><subject>Methionin‐Aminopeptidase</subject><subject>Röntgenbeugung</subject><subject>Wirkstoff‐Design</subject><issn>0044-8249</issn><issn>1521-3757</issn><fulltext>true</fulltext><rsrctype>article</rsrctype><creationdate>2005</creationdate><recordtype>article</recordtype><sourceid/><recordid>eNo9kEFOwzAQRS0EEqWwZe0LpDhOHMfsSlXaSgU23UdOPGlNE7uyDSisOAILTshJSFRUaTRff_H-jD5CtzGZxITQO2m2MKGEsH4EPUOjmNE4Sjjj52hESJpGOU3FJbry_pUQklEuRujnCYJsGm0NGCwbj2e2lvtgXW9L0FiBw0toWx9sXZfaqDezxdLgHtv1kDa_X9_TVht7gEPQSnq4x6AN4L3TQftqB_gBgpPVLgzkuzV4NTDvOjjb6_G8BfPZtUOU97Lz1-ii7n-Bm38do83jfDNbRuuXxWo2XUdVnFDab5ZAxqgQtEwzBTxnipeZlBmhvFYpYTVToHhV5QRApUnFY6qEFITnivJkjMQx9kM30BUHp1vpuiImxdBnMfRZnPosps-L-cklf1D8dGI</recordid><startdate>20050606</startdate><enddate>20050606</enddate><creator>Schiffmann, Rolf</creator><creator>Heine, Andreas</creator><creator>Klebe, Gerhard</creator><creator>Klein, Christian D. P.</creator><general>WILEY‐VCH Verlag</general><scope/></search><sort><creationdate>20050606</creationdate><title>Metallionen als Cofaktoren bei der Hemmstoffbindung an Methionin‐Aminopeptidase: eine kritische Betrachtung von In‐vitro‐Metalloenzym‐Assays</title><author>Schiffmann, Rolf ; Heine, Andreas ; Klebe, Gerhard ; Klein, Christian D. P.</author></sort><facets><frbrtype>5</frbrtype><frbrgroupid>cdi_FETCH-LOGICAL-c1322-c153e652992b46de785d7b6aa6027fd405f5ded7cc80eed43c712d9a9078d273</frbrgroupid><rsrctype>articles</rsrctype><prefilter>articles</prefilter><language>eng ; ger</language><creationdate>2005</creationdate><topic>Inhibitoren</topic><topic>Metalloenzyme</topic><topic>Methionin‐Aminopeptidase</topic><topic>Röntgenbeugung</topic><topic>Wirkstoff‐Design</topic><toplevel>peer_reviewed</toplevel><toplevel>online_resources</toplevel><creatorcontrib>Schiffmann, Rolf</creatorcontrib><creatorcontrib>Heine, Andreas</creatorcontrib><creatorcontrib>Klebe, Gerhard</creatorcontrib><creatorcontrib>Klein, Christian D. P.</creatorcontrib><jtitle>Angewandte Chemie</jtitle></facets><delivery><delcategory>Remote Search Resource</delcategory><fulltext>fulltext</fulltext></delivery><addata><au>Schiffmann, Rolf</au><au>Heine, Andreas</au><au>Klebe, Gerhard</au><au>Klein, Christian D. P.</au><format>journal</format><genre>article</genre><ristype>JOUR</ristype><atitle>Metallionen als Cofaktoren bei der Hemmstoffbindung an Methionin‐Aminopeptidase: eine kritische Betrachtung von In‐vitro‐Metalloenzym‐Assays</atitle><jtitle>Angewandte Chemie</jtitle><date>2005-06-06</date><risdate>2005</risdate><volume>117</volume><issue>23</issue><spage>3686</spage><epage>3689</epage><pages>3686-3689</pages><issn>0044-8249</issn><eissn>1521-3757</eissn><abstract>Thiabendazol ist in vitro ein potenter Hemmstoff der Methionin‐Aminopeptidase (MetAP) von E. coli. Die Röntgenstrukturen der Komplexe von Thiabendazol und anderen Hemmstoffen mit MetAP (siehe Bild) zeigen, dass die Bindung von einem zusätzlichen Metallion abhängt. Dieses Verhalten ist auf die hohe Metallionen‐Konzentration im Assay zurückzuführen und sollte bei Tests von Hemmstoffen metallabhängiger Enzyme berücksichtigt werden.</abstract><cop>Weinheim</cop><pub>WILEY‐VCH Verlag</pub><doi>10.1002/ange.200500592</doi><tpages>4</tpages></addata></record> |
fulltext | fulltext |
identifier | ISSN: 0044-8249 |
ispartof | Angewandte Chemie, 2005-06, Vol.117 (23), p.3686-3689 |
issn | 0044-8249 1521-3757 |
language | eng ; ger |
recordid | cdi_wiley_primary_10_1002_ange_200500592_ANGE200500592 |
source | Wiley Online Library Journals Frontfile Complete |
subjects | Inhibitoren Metalloenzyme Methionin‐Aminopeptidase Röntgenbeugung Wirkstoff‐Design |
title | Metallionen als Cofaktoren bei der Hemmstoffbindung an Methionin‐Aminopeptidase: eine kritische Betrachtung von In‐vitro‐Metalloenzym‐Assays |
url | https://sfx.bib-bvb.de/sfx_tum?ctx_ver=Z39.88-2004&ctx_enc=info:ofi/enc:UTF-8&ctx_tim=2025-01-13T03%3A41%3A48IST&url_ver=Z39.88-2004&url_ctx_fmt=infofi/fmt:kev:mtx:ctx&rfr_id=info:sid/primo.exlibrisgroup.com:primo3-Article-wiley&rft_val_fmt=info:ofi/fmt:kev:mtx:journal&rft.genre=article&rft.atitle=Metallionen%20als%20Cofaktoren%20bei%20der%20Hemmstoffbindung%20an%20Methionin%E2%80%90Aminopeptidase:%20eine%20kritische%20Betrachtung%20von%20In%E2%80%90vitro%E2%80%90Metalloenzym%E2%80%90Assays&rft.jtitle=Angewandte%20Chemie&rft.au=Schiffmann,%20Rolf&rft.date=2005-06-06&rft.volume=117&rft.issue=23&rft.spage=3686&rft.epage=3689&rft.pages=3686-3689&rft.issn=0044-8249&rft.eissn=1521-3757&rft_id=info:doi/10.1002/ange.200500592&rft_dat=%3Cwiley%3EANGE200500592%3C/wiley%3E%3Curl%3E%3C/url%3E&disable_directlink=true&sfx.directlink=off&sfx.report_link=0&rft_id=info:oai/&rft_id=info:pmid/&rfr_iscdi=true |