Metallionen als Cofaktoren bei der Hemmstoffbindung an Methionin‐Aminopeptidase: eine kritische Betrachtung von In‐vitro‐Metalloenzym‐Assays

Thiabendazol ist in vitro ein potenter Hemmstoff der Methionin‐Aminopeptidase (MetAP) von E. coli. Die Röntgenstrukturen der Komplexe von Thiabendazol und anderen Hemmstoffen mit MetAP (siehe Bild) zeigen, dass die Bindung von einem zusätzlichen Metallion abhängt. Dieses Verhalten ist auf die hohe M...

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:	Angewandte Chemie 2005-06, Vol.117 (23), p.3686-3689
Hauptverfasser:	Schiffmann, Rolf, Heine, Andreas, Klebe, Gerhard, Klein, Christian D. P.
Format:	Artikel
Sprache:	eng ; ger
Schlagworte:	Inhibitoren Metalloenzyme Methionin‐Aminopeptidase Röntgenbeugung Wirkstoff‐Design
Online-Zugang:	Volltext
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Beschreibung
Zusammenfassung:	Thiabendazol ist in vitro ein potenter Hemmstoff der Methionin‐Aminopeptidase (MetAP) von E. coli. Die Röntgenstrukturen der Komplexe von Thiabendazol und anderen Hemmstoffen mit MetAP (siehe Bild) zeigen, dass die Bindung von einem zusätzlichen Metallion abhängt. Dieses Verhalten ist auf die hohe Metallionen‐Konzentration im Assay zurückzuführen und sollte bei Tests von Hemmstoffen metallabhängiger Enzyme berücksichtigt werden.
ISSN:	0044-8249 1521-3757
DOI:	10.1002/ange.200500592