Bestimmung der HN‐Hα‐Kopplungskonstanten in großen, isotopenmarkierten Proteinen
Die 3JHN,Hα‐Kopplungskonstanten sehr großer Proteine lassen sich mit den hier vorgestellten NMR‐Experimenten unabhängig von der Signalbreite bestimmen, wenn die Proteine 13C‐und 15N‐angereichert sind. Beide Pulsfolgen korrelieren 15N mit 13CαU und HN und ermöglichten beispielsweise die Bestimmung vo...
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Veröffentlicht in: | Angewandte Chemie 1992, Vol.104 (12), p.1656-1658 |
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Hauptverfasser: | , , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
Online-Zugang: | Volltext |
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Zusammenfassung: | Die 3JHN,Hα‐Kopplungskonstanten sehr großer Proteine lassen sich mit den hier vorgestellten NMR‐Experimenten unabhängig von der Signalbreite bestimmen, wenn die Proteine 13C‐und 15N‐angereichert sind. Beide Pulsfolgen korrelieren 15N mit 13CαU und HN und ermöglichten beispielsweise die Bestimmung von 3JHN,Hα. in der Mannose‐Permease‐Domäne P13. Diese Kopplungskonstante gibt Auskunft über den Wertebereich des Proteinrückgratwinkels ϕ, der für Moleküldynamikrechnungen wichtig ist. |
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ISSN: | 0044-8249 1521-3757 |
DOI: | 10.1002/ange.19921041225 |