Aldehyd-Dehydrogenase aus Leber, ein Enzym des Fructosestoffwechsels

1. Bei der 16 - 18-fachen Anreicherung der DPN-abhängigen Aldehyd-Dehydrogenase aus Rinderleber bleibt das Aktivitäts-Verhältnis des Enzyms mit Acetaldehyd und Glycerinaldehyd konstant. 2. Neben diesem Befund sprechen auch die Abhängigkeit der Dehydrierungs-Geschwindigkeit der beiden Aldehyde vom pH, das Ausmaß der Hemmung durch verschiedene Hemmstoffe und die Geschwindigkeit der Hydrierung von DPN bei einzelnem und gleichzeitigem Umsatz von Acetaldehyd und Glycerinaldehyd für eine Dehydrierung der beiden Aldehyde durch ein und dasselbe Enzym. 3. Da das Enzym D- und L-Glycerinaldehyd dehydriert und die Michaelis- Konstante mit Glycerinaldehyd 2,9 · 10 Mol/l beträgt, kann das gereinigte Enzym zur spektrophotometrischen Bestimmung von DL-Glycerinaldehyd benützt werden. 4. Wahrscheinlich ist das Enzym für den weiteren Umsatz des beim Fructoseabbau in der Leber anfallenden D-Glycerinaldehyds verantwortlich. Letzterer wird unter Beteiligung von DPN zu D-Glycerinsäure oxydiert, die dann in einer früher beschriebenen ATP-abhängigen Reaktion zu D-Phosphoglycerinsäure phosphoryliert wird und damit in den Abbauweg der Glykolyse einmündet.