Production and characterization of multifunctional endoxylanese by Bacillus sp. X13

Topraktan multifonksiyonel endoksilanaz üreten Bacillus sp. X13 suşu izole edilmiştir. Enzim sentezi optimum 37 °C olmak üzere 20 ile 60 °C arasında gerçekleşmiştir. SDS-PAGE analizinde, 66,5 kDa, 80,6 kDa, 95,5 kDa ve 108,4 kDa olarak hesaplanan 4 aktif enzim bandı gözlenmiştir. Enzim optimum aktivitesi 40 °C olup 20-90 °C arasında geniş bir sıcaklık aralığına sahiptir ve maksimum aktivitesi ise pH 6,0 olarak bulunmuştur. İnkübasyon sıcaklığı arttıkça enzim kalan aktivitede giderek artan bir düşüş göstermiştir. Sıcaklık stabilitesi Ca+2 varlığında dahi artmamıştır. Enzim pH 3,6 ile 10,0 arasında 1 saat inkübe edildiğinde kalan aktivite ortalama % 71 olarak elde edilmiştir. Enzim üre ile yüksek oranda inhibe olurken Triton X-100, CaCl2, ZnCl2, KCl, Na2SO3 PMSF ve 2-Merkaptoetanol varlığında çok düşük oranda etkilenmiştir. Bu çalışmada enzimin belirlenen özellikleri bu enzimin endüstriyel kullanımında potansiyel bir tercih sebebi olabilir. A multifunctional endoxylanase producing Bacillus sp. was isolated from soil. Enzyme synthesis occurred at temperatures between 20 °C and 60 °C with an optimum 37 °C. Analysis of the enzyme by SDS-PAGE revealed 4 active enzyme bands, which were estimated to be 66.5 kDa, 80.6 kDa, 95.5 kDa, and 108.4 kDa. The enzyme has a broad temperature range, between 20 and 90 °C, with an optimum at 40 °C; and maximum activity was at pH 6.0. The enzyme showed a gradual decrease in the remaining activity as the pre-incubation temperature increase. Thermostability was not also increased in the presence of Ca2+. An average of 71% of remaining activity observed when the enzyme incubated between pH 3.6 and 10 for 1 h. The enzyme was highly inhibited by urea, and fairly inhibited by Triton X-100, CaCl2, ZnCl2, KCl, Na2SO3 PMSF, and 2-Mercaptoethanol. The properties of the enzyme presented in this study suggest that this enzyme could be a potential industrial interest.