Diversidad enzimática de la fracción soluble de un aislado venezolano de adultos Paragonimus sp

Paragonimus sp. es un trematodo que causa inflamación crónica del pulmón en mamíferos carnívoros y en el hombre, constituyendo un problema de salud pública en países asiáticos y latinoamericanos. Los trematodos poseen enzimas que facilitan la penetración y migración en diferentes hospederos a fin de garantizar su ciclo evolutivo. Con el objetivo de evaluar la diversidad enzimática de la fracción soluble (FSPA, 100.000 g) de un aislado venezolano de adultos de Paragonimus sp. se realizaron determinaciones enzimáticas a diferentes pH, usando curvas de calibración (A 405 nm vs. nmol) para interpolar la absorbancia de grupos p-nitrofenol o p-nitroanilina liberados por la hidrólisis de sustratos sintéticos; se utilizaron también sustratos 2-naftilamídicos y 2-naftólicos para determinar esterasas, peptidasas, fosfomonoesterasas y glicosidasas. Se demostró que fosfohidrolasas, glicosidasas y peptidasas están presentes en la FSPA, destacándose la β-NAG (0,55 μmol/h/mg, pH 5,5) y la cistein proteasa (0,4 μmol/h/mg, pH 5,5) como las actividades más elevadas, señalando la importancia funcional de la actividad glicosídica y peptídica en este parásito, las cuales están probablemente relacionadas con su hábitat y su necesidad de degradación de secreciones pulmonares. Estos resultados representan los primeros estudios enzimáticos registrados en vermes adultos de un aislado venezolano de Paragonimus sp. obtenidos del reservorio Didelphis marsupialis.