Estudo cinético da obtenção de ésteres utilizando enzima lipozyme TL IM como catalisador

Nesse trabalho foi estudada a produção do éster alifático octanoato de n-pentila por esterificação direta usando a enzima Lipozyme TL IM como catalisador, sendo esse éster usado como aroma na indústria de alimentos. Foi verificada a influência da concentração inicial de substratos na velocidade inic...

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Veröffentlicht in:Ciência e tecnologia de alimentos 2010-12, Vol.30 (4), p.897-902
Hauptverfasser: Skoronski, Everton(Universidade do Sul de Santa Catarina Grupo de Pesquisas em Catálise Enzimática e Síntese Orgânica ,Universidade Federal de Santa Catarina Departamento de Engenharia Química e Engenharia de Alimentos), Bonetti, Thiago Medeiros(Universidade do Sul de Santa Catarina Grupo de Pesquisas em Catálise Enzimática e Síntese Orgânica ,Universidade Federal de Santa Catarina Departamento de Engenharia Química e Engenharia de Alimentos), João, Jair Juarez(Universidade do Sul de Santa Catarina Grupo de Pesquisas em Catálise Enzimática e Síntese Orgânica), Fúrigo Júnior, Agenor(Universidade Federal de Santa Catarina Departamento de Engenharia Química e Engenharia de Alimentos)
Format: Artikel
Sprache:por
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Beschreibung
Zusammenfassung:Nesse trabalho foi estudada a produção do éster alifático octanoato de n-pentila por esterificação direta usando a enzima Lipozyme TL IM como catalisador, sendo esse éster usado como aroma na indústria de alimentos. Foi verificada a influência da concentração inicial de substratos na velocidade inicial da reação, sendo esta determinada através do consumo de ácido octanoico ao longo do tempo. Modelos cinéticos clássicos descritos na literatura não se ajustaram bem aos dados experimentais. A máxima velocidade da reação foi alcançada a 40 ºC. A enzima Lipozyme TL IM sofre inibição por substrato In this work, the production of the aliphatic ester n-amyl octanoate by direct esterification using the enzyme Lipozyme TL IM as catalyst was studied. The influence of the initial concentration of the substrate on the initial rate of reaction was verified. The initial rate of the reaction was determined by the octanoic acid consumption over time. The kinetic models described in the literature did not fit to the experimental data. The maximum rate was reached at 40 ºC. Lipozyme TL IM was inhibited by the initial concentration of the substrate
ISSN:0101-2061
1678-457X
1678-457X
DOI:10.1590/S0101-20612010000400010