Increase in affinity for ATP and change in E1-E2 conformational equilibrium after mutations to the phosphorylation site (Asp369) of the alpha subunit of Na,K-ATPase

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:	Annals of the New York Academy of Sciences 1997-11, Vol.834, p.454
Hauptverfasser:	Pedersen, P A, Rasmussen, J H, Jørgensen, P L
Format:	Artikel
Sprache:	eng
Schlagworte:	Adenosine Triphosphate - metabolism Aspartic Acid Binding Sites Kinetics Macromolecular Substances Mutagenesis, Site-Directed Ouabain - metabolism Phosphorylation Point Mutation Protein Conformation Recombinant Proteins - chemistry Recombinant Proteins - metabolism Saccharomyces cerevisiae Sodium-Potassium-Exchanging ATPase - chemistry Sodium-Potassium-Exchanging ATPase - metabolism
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