The comparative biochemistry of the organic matrix of developing enamel—II: Ultracentrifugal and electrophoretic characterization of proteins soluble at neutral pH

At a pH of 7.7 the neutral soluble proteins of both embryonic ovine and equine enamel have a concentration-dependent trinodal sedimentation boundary very similar to that previously found for the embryonic bovine enamel proteins. In the latter case, the 1 S node was primarily due to a number of chemically unique subunits, the 2 S node to intermediate(s), and the 12 S node to various high molecular weight aggregates, some of which are labile and in a state of (partial) equilibrium with the subunits during centrifugation, and others that are stable to dilution. When dissolved in 6 M urea, the sedimentation velocity patterns of the ovine and equine proteins are similar to that of the bovine enamel proteins: they show but one peak with an apparent sedimentation coefficient of about 1 S. The polyacrylamide gel electrophoresis patterns for these three proteins in 6 M urea are likewise similar: each shows approximately twenty bands, which, with a few exceptions, have a band-to-band correspondence. It was concluded that the physico-chemical data add further evidence that the neutral soluble proteins of developing enamel constitute a distinct class of structural proteins. A pH 7,7, les protéines solubles neutres de l'émail embryonnaire de porcs et de chevaux présentent une limite de sédimentation à trois pics, en rapport avec la concentration, qui est analogue à celle des protéines de l'émail embryonnaire de boeufs. Dans ce dernier cas, le renflement 1 S est dû essentiellement à un certain nombre de sousunités chimiquement définies, le renflement 2 S est dû à des produits intermédiaires, alors que 12 S est lié à des aggrégats, dont certains sont labiles et dans un état d'équilibre partiel avec les sous-unités, pendant la centrifugation, alors que d'autres sont stables en fonction de la dilution. Après dissolution dans 6 M d'urée, les tracés de vitesse de sédimentation des protéines de porcs et de chevaux sont similaires à ceux des protéines de l'émail de boeufs: ils présentent un pic avec un coefficient apparent de sédimentation d'environ 1 S. Les tracés d'électrophorèse sur gel d'acrylamide dans 6M d'urée sont similaires pour les trois protéines: chacun consiste en environ vingt bandes qui, à peu d'exceptions près, présentent une correspondance bande par bande. Ces résultats physico-chimiques confirment que les protéines solubles neutres de l'émail, en voie de développement, constituent une classe distincte de protéines structurées. Bei pH 7,7 besitzen die neutrale