An iron-containing superoxide dismutase from the strict anaerobe Desulfovibrio desulfuricans (Norway 4)

Superoxide dismutase, the enzyme which catalyzes the dismutation of superoxide free radicals (O 2⨪ + O 2⨪ + 2 H + → O 2 + H 2O 2) has been purified to homogeneity from the strict anaerobe sulfate-reducing bacterium Desulfovibrio desulfuricans (Norway 4). Its molecular weight is 43,000 and it is composed of two subunits of equal size which are not covalently bound. The enzyme was found to contain iron by atomic absorption and the absence of acid-labile sulfur indicates that it is not an iron-sulfur protein. Electron paramagnetic resonance spectrum revealed that iron occurs in a high spin ferric form. The ultraviolet and visible absorption spectra of the enzyme are presented, as are the results of amino-acid analysis. The data reported allow to conclude that this superoxide dismutase isolated from a strict anaerobe exhibits similar physicochemical properties as compared to the iron-containing dismutases found in aerobic microorganisms. The significance of the presence of a superoxide dismutase in this strict anaerobe sulfate reducer is discussed. Une superoxyde dismutase, l'enzyme qui catalyse la dismutation des radicaux libres superoxyde (O 2⨪ + O 2⨪ + 2 H + → O 2 + H 2O 2) a été purifiée jusqu'à homogénéité à partir de la bactérie sulfato-réductrice anaérobie stricte Desulfovibrio desulfuricans (Norway 4). Son poids moléculaire est de 43 000 et elle est constituée de deux sous-unités de taille identique qui ne sont pas liées de manière covalente. La présence de fer dans l'enzyme a été détectée par absorption atomique et l'absence de soufre labile indique que ce n'est pas une protéine à fer-soufre. Le spectre de résonance paramagnétique électronique révèle que le fer se trouve sous forme ferrique de spin fort. Les spectres d'absorption de l'enzyme dans l'ultra-violet et le visible sont présentés ainsi que les résultats de l'analyse des amino-acides. L'ensemble des résultats permettent de conclure que cette superoxyde dismutase isolée à partir d'un organisme anaérobie strict possède des propriétés physico-chimiques semblables à celles des dismutases à fer des micro-organismes aérobies. Nous avons discuté la signification de la présence d'une superoxyde dismutase dans une bactérie anaérobie stricte sulfato-réductrice.