The Mature MgPa-Adhesin of Mycoplasma genitalium

A high molecular weight protein of Mycoplasma genitalium (MgPa-protein) was isolated by fractionated solubilization with 1 % CHAPS, followed by subsequent extraction with 2% octylglucoside and size exclusion chromatography. The comparison of the N-terminal sequence reported here with published nucleotide sequence data revealed the existence of a signal sequence; the molecular weight of the mature MgPa-protein was calculated to be 153,134 dalton. The protein shares antigenic determinants with the adhesin of Mycoplasma pneumoniae (P1-protein). Therefore the amino acid sequence of the MgPa-protein was matched to the Pl-protein sequence. Five of seven computer predicted hydrophobic regions of both amino acid sequences were located in corresponding regions. Ein hochmolekulares Protein aus Mycoplasma genitalium (MgPa-Protein) wurde mittels fraktionierter Solubilisierung unter Verwendung von 1 % CHAPS, mit anschließender 2% Octylglucosid Extraktion und Gel-Permeations-Chromatographie gereinigt. Die bekannte Nukleotidsequenz des MgPa-Proteins wurde zur Lokalisation des hier identifizierten Nterminus zu Grunde gelegt. Der Vergleich dieser Sequenz mit dem definierten N-terminus des MgPa-Proteins zeigte, daß das unreife MgPa-Protein eine Signalsequenz aus 58 Aminosäuren trägt. Das Molekulargewicht des isolierten reifen Proteins wurde zu 153.134 dalton bestimmt. Die Aminosauresequenz des MgPa-Proteins, das antigene Determinanten mit dem Adhasin aus Mycoplasma pneumoniae (pI-Protein) hat, wurde auf homologe Bereiche mit der PI-Sequenz untersucht. Hinf der insgesamt sieben theoretisch berechneten hydrophoben membranassoziierten Bereiche sind beiden Proteinen gemeinsam.