In vitro translation of human pheochromocytoma messenger RNAs: Characterization of tyrosine-hydroxylase and dopamine-β-hydroxylase

Les ARNm extraits d'un phéochromocytome humain ont été traduits in vitro dans un lysat de réticulocytes de lapin. Deux enzymes de la voie de biosynthèse des catécholamines, la tyrosine-hydroxylase (TH) et la dopamine-β-hydroxylase (DBH), ont été caractérisées après immunoprécipitation par des antisérums spécifiques et analyse électrophorétique. Le précurseur de la TH est un polypeptide de masse moléculaire (62 000) identique à celle trouvée pour la protéine mature. La masse moléculaire du précurseur de la DBH est de 73 000 alors que celle de la forme mature est de 79 000. La TH et la DBH ont été traduites à partir d'ARNm ayant respectivement des coefficients de sédimentation de 22S et de 25S. mRNAs extracted from human pheochromocytoma were translated in vitro in a lysate of a rabbit reticulocytes. Two enzymes of the biosynthetic pathway of the catecholamines, tyrosine-hydroxylase (TH) and dopamine-β-hydroxylase (DBH), were characterized as translation products after immunoprecipitation by specific antisera and electrophoretic analysis. The precursor of TH is a polypeptide having a molecular mass of 62,000 identical to that found for the mature protein. The molecular mass of the precursor of DBH 73,000 while that of the mature form is 79,000. TH and DBH have been translated from mRNAs having sedimentation coefficients of 22S and 25S, respectively.