δ-Crystallin is More Thermostable Than Mammalian Argininosuccinate Lyase

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:	Experimental eye research 1993-06, Vol.56 (6), p.733-735
Hauptverfasser:	Voorter, C.E.M., Salemink, I., De Jong, W.W.
Format:	Artikel
Sprache:	eng
Schlagworte:	Animals Argininosuccinate Lyase - chemistry Argininosuccinate Lyase - isolation & purification Cattle Crystallins - chemistry Crystallins - isolation & purification Ducks Enzyme Stability Hot Temperature Lens, Crystalline - enzymology Protein Denaturation Swine
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