Metalloproteases of Serratia liquefaciens: Degradation of Purified Human Serum Proteins

Two representative strains of Serratia liquefaciens, SL 5 (serotype 05:H1) and SL 11 (serotype 01: H1), produced proteases characterized by molecular weights of 52.5 kilodaltons and isoelectric points of 6.2; both enzymes were inhibited by 50 mM EDTA. As demonstrated with SDS-PAGE electrophoresis, the two metalloproteases attacked the following purified human serum proteins: complement components C3, C4, C5, C6, C7, C8, and C9, transferrin, alpha, -antitrypsin, alpha 2-macroglobulin, fibronectin, type III fibrinogen, immunoglobulin G (heavy chains), and IgM (heavy chains). However, C1q, IgA, haptoglobin, and C-reactive protein were refractory. Zwei Stämme von Serratia liquefaciens, SL 5 (Serotyp 05: H1) und SL 11 (Serotyp 01: H1), produzierten jeweils eine 50 mM EDTA-empfindliche, 52,5 Kilodalton Protease mit einem isoelektrischen Punkt von 6,2. Mittels SDS-PAGE Electropherogrammen wurde gezeigt, daß beide Metalloproteasen die gereinigten humanen Komplement-Komponenten C3, C4, C5, C6, C7, C8, und C9, aber nicht C1q, attackierten. Ferner degradierten die Enzyme partiell Transferrin, alpha, -Antitrypsin, alpha2-Makroglobulin, Fibronectin und Typ III Fibrinogen, jedoch nicht Haptoglobin und C-reaktives Protein. Immunglobulin (Ig) G und IgM wurden partiell degradiert (H-Ketten); IgA erwies sich als refraktär.