Cooperation between the components of the meningococcal transferrin receptor, TbpA and TbpB, in the uptake of transferrin iron by the 37-kDa ferric-binding protein (FbpA)

Meningococcal TbpAB complexes TbpA, TbpB and FbpA were purified and used to study their role in the uptake of iron from transferrin to FbpA. Purification was achieved by affinity chromatography techniques, yielding homogeneous, non-denatured and functional material. TbpA could not be separated from TbpB and had to be purified from a TbpB-defective mutant strain. FbpA was able to bind iron from transferrin only when TbpAB complexes, TbpA and/or TbpB, were also present during the interaction. The highest uptake efficiencies were obtained with TbpAB complexes or TbpA/TbpB mixtures. We conclude that the TbpA and TbpB molecules form true functional transferrin receptors, that FbpA is able to take iron directly from transferrin when in the presence of the components of the receptor, and that both Tbps are necessary for an optimal operation of the uptake system. TbpAB, TbpA, TbpB et FbpA de Neisseria meningitidis ont été hautement purifiées pour l'analyse de leur rôle dans la fixation du fer de la transferrine sur la FbpA (protéine de fixation A du fer ferrique). La TbpA (protéine A de liaison de la transferrine) n'a pas pu être séparée, par chromatographie d'affinité, de la TbpB: elle a été purifiée à partir d'un mutant défectif. La FbpA est capable de fixer le fer, porté par la transferrine, seulement lorsque les complexes TbpAB, la TbpA et/ou la TbpB sont également présents pendant l'interaction. La plus forte efficacité d'absorption est obtenue avec le complexe TbpAB ou le mélange TbpA-TbpB. On peut conclure que les molécules TbpA et TbpB forment d'authentiques récepteurs fonctionnels de la transferrine, que le FbpA est capable de capter le fer directement de la transferrine lorsqu'elle est en présence des composants du récepteur et que les deux protéines de liaison, TbpA et TbpB, sont nécessaires pour un fomctionnement optimal du système d'adsorption.