Redox mal anders: katalytische Vielseitigkeit bei NAD(P)H‐abhängigen Oxidoreduktasen

Die asymmetrische Reduktion von Doppelbindungen unter Verwendung von NAD(P)H‐abhängigen Oxidoreduktasen hat sich als effizientes Werkzeug für die Synthese wichtiger chiraler Moleküle in der Forschung und im industriellen Maßstab bewährt. Diese Enzyme sind in Screening‐Kits zur Reduktion von C=O‐ (Ketone), C=C‐ (aktivierte Alkene) oder C=N‐Bindungen (Imine) kommerziell erhältlich. Aktuelle Berichte zeigen, dass die Fähigkeit, mehrere Reduktaseaktivitäten mit verschiedenartigen C=X‐Bindungen zu beherbergen, in verschiedenen Enzymklassen auftritt – entweder nativ oder nach Mutagenese. Dies stellt die gängige Vorstellung von Oxidoreduktasen infrage, hochselektiv für eine bestimmte Art des Elektrophils zu sein. Eine Berücksichtigung dieses wenig erforschten Potentials in Screenings von Enzymen und Protein‐Engineering‐Projekten könnte dazu beitragen, ergänzende biokatalytische Prozesse für die Synthese chiraler Verbindungen zu identifizieren. Dieser Übersichtsartikel soll zum allgemeinen Verständnis des promiskuitiven Verhaltens von NAD(P)H‐abhängigen Oxidoreduktasen bei der Reduktion von C=X‐Bindungen beitragen und zukünftige Entdeckungen unkonventioneller biokatalytischer Routen in der asymmetrischen Synthese inspirieren.