Mizellen, Bizellen und Nanoscheiben: Einfluss von membranimitierenden Umgebungen auf die Membranproteindynamik

Für strukturelle und dynamische Untersuchungen von Membranproteinen werden heutzutage Tenside eingesetzt, in denen die strukturelle Integrität der Membranproteine meistens erhalten bleibt, ihre Funktionalität jedoch oft eingeschränkt wird. Diese Funktionalität kann in den meisten Fällen in einer Lipidumgebung wiederhergestellt werden. Hier zeigen wir mit Aminosäuren‐spezifischer Auflösung, dass OmpX eine stabile β‐Fass‐3D‐Struktur sowohl in DPC‐Tensidmizellen als auch in DHPC/DMPC‐Bizellen und DMPC‐Nanoscheiben bilden kann. Die Dynamiken dagegen unterscheiden sich stark im Piko/Nanosekunden‐ und im Mikro/Millisekundenbereich zwischen der Tensid‐ und Lipidumgebung. Vor allem in den β‐Strängen konnte eine hohe dynamische Variabilität für die Lipidumgebung festgestellt werden, die in der Tensidumgebung nicht vorhanden war. Dieses membranabhängige Verhalten könnte einen Zusammenhang für den häufig auftretenden Aktivitätsverlust von Membranproteinen in Gegenwart von Tensiden aufzeigen.