Die Hydrophobine der Pilze – Vielzweckproteine mit Anwendungspotential

Die Proteinfamilie der Hydrophobine, von Pilzen in bestimmten Stadien ihres Lebenszyklus massenhaft produzierte und aus den Zellen ausgeschleuste oberflächenaktive Substanzen, faszinieren Mikrobiologen gleichermaßen wie Materialwissenschaftler. Aufsehen erregen diese kleinen globulären Proteine vor allem durch ihre bemerkenswerte Fähigkeit, sich an Grenzflächen zwischen hydrophilen und hydrophoben Medien zu geordneten Schichten zu organisieren, die nur eine einzelne Moleküllage enthalten. Geschieht dies in wässriger Lösung, verringern sie deren Oberflächenspannung und stabilisieren Gasbläschen oder emulgierte Fett‐Tröpfchen. Auf Festkörper aufgelagert bewirken sie einen Wechsel der Oberflächenbeschaffenheit von hydrophil nach hydrophob oder umgekehrt. Diese Eigenschaften der Hydrophobine erklären nicht nur das gefürchtete Überschäumen von mit Pilzen kontaminierten alkoholischen Getränken, sie beflügeln auch Visionen bezüglich ihrer biotechnologischen Anwendung. Die Proteinfamilie der Hydrophobine, von Pilzen in bestimmten Stadien ihres Lebenszyklus massenhaft produzierte und aus den Zellen ausgeschleuste oberflächenaktive Substanzen, faszinieren Mikrobiologen gleichermaßen wie Materialwissenschaftler. Aufsehen erregen diese kleinen globulären Proteine vor allem durch ihre bemerkenswerte Fähigkeit, sich an Grenzflächen zwischen hydrophilen und hydrophoben Medien zu geordneten Schichten zu organisieren, die nur eine einzelne Moleküllage enthalten. Geschieht dies in wässriger Lösung, verringern sie deren Oberflächenspannung und stabilisieren Gasbläschen oder emulgierte Fett‐Tröpfchen. Auf Festkörper aufgelagert bewirken sie einen Wechsel der Oberflächenbeschaffenheit von hydrophil nach hydrophob oder umgekehrt. Diese Eigenschaften der Hydrophobine erklären nicht nur das gefürchtete Überschäumen von mit Pilzen kontaminierten alkoholischen Getränken, sie beflügeln auch Visionen bezüglich ihrer biotechnologischen Anwendung.