Probing a Homoleptic PbS3 Coordination Environment in a Designed Peptide Using 207Pb NMR Spectroscopy: Implications for Understanding the Molecular Basis of Lead Toxicity

Das Pb‐inhibierte aktive Zentrum eines Zn‐bindenden Metalloenzyms in einer Thiol‐reichen Koordinationsumgebung (PbS3) wurde durch homoleptische dreisträngige Coiled‐Coil‐Peptide modelliert und mit 207Pb‐NMR‐Spektroskopie ohne künstliche Anreicherung von 207Pb charakterisiert (Bild: 207Pb‐NMR‐Signale...

Ausführliche Beschreibung

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Angewandte Chemie 2010-10, Vol.122 (44), p.8353-8356
Hauptverfasser: Neupane, Kosh P., Pecoraro, Vincent L.
Format: Artikel
Sprache:eng
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Beschreibung
Zusammenfassung:Das Pb‐inhibierte aktive Zentrum eines Zn‐bindenden Metalloenzyms in einer Thiol‐reichen Koordinationsumgebung (PbS3) wurde durch homoleptische dreisträngige Coiled‐Coil‐Peptide modelliert und mit 207Pb‐NMR‐Spektroskopie ohne künstliche Anreicherung von 207Pb charakterisiert (Bild: 207Pb‐NMR‐Signale zweier Bindungszentren eines Proteins). Die 207Pb‐NMR‐Spektroskopie könnte sich zur Identifizierung und Charakterisierung menschlicher Proteine im Zusammenhang mit Bleivergiftungen eignen.
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.201004429