Ligand-Induced Conformational Changes of the Multidrug Resistance Transporter EmrE Probed by Oriented Solid-State NMR Spectroscopy

Maßarbeit: Orientierte Festkörper‐NMR‐Spektroskopie und biochemische Vernetzungsexperimente zeigen, dass der Membranproteintransporter EmrE im ligandenfreien Zustand antiparallele Dimere mit unterschiedlichen Verkippungswinkeln der Monomere relativ zur Lipiddoppelschicht bildet. Die kleinen Konforma...

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:	Angewandte Chemie 2013-09, Vol.125 (39), p.10511-10514
Hauptverfasser:	Gayen, Anindita, Banigan, James R., Traaseth, Nathaniel J.
Format:	Artikel
Sprache:	eng
Schlagworte:	Chemistry EmrE Festkörper-NMR-Spektroskopie Medikamentenresistenz Membranproteine NMR-Spektroskopie
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container_title	Angewandte Chemie
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description	Maßarbeit: Orientierte Festkörper‐NMR‐Spektroskopie und biochemische Vernetzungsexperimente zeigen, dass der Membranproteintransporter EmrE im ligandenfreien Zustand antiparallele Dimere mit unterschiedlichen Verkippungswinkeln der Monomere relativ zur Lipiddoppelschicht bildet. Die kleinen Konformationsänderungen, die Effluxpumpen auf die Bindung von Wirkstoffen hin eingehen, wurden nur in Studien in einer fluiden Doppelschicht beobachtet.
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