Ligand-Induced Conformational Changes of the Multidrug Resistance Transporter EmrE Probed by Oriented Solid-State NMR Spectroscopy
Maßarbeit: Orientierte Festkörper‐NMR‐Spektroskopie und biochemische Vernetzungsexperimente zeigen, dass der Membranproteintransporter EmrE im ligandenfreien Zustand antiparallele Dimere mit unterschiedlichen Verkippungswinkeln der Monomere relativ zur Lipiddoppelschicht bildet. Die kleinen Konforma...
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Veröffentlicht in: | Angewandte Chemie 2013-09, Vol.125 (39), p.10511-10514 |
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Hauptverfasser: | , , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
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Online-Zugang: | Volltext |
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Zusammenfassung: | Maßarbeit: Orientierte Festkörper‐NMR‐Spektroskopie und biochemische Vernetzungsexperimente zeigen, dass der Membranproteintransporter EmrE im ligandenfreien Zustand antiparallele Dimere mit unterschiedlichen Verkippungswinkeln der Monomere relativ zur Lipiddoppelschicht bildet. Die kleinen Konformationsänderungen, die Effluxpumpen auf die Bindung von Wirkstoffen hin eingehen, wurden nur in Studien in einer fluiden Doppelschicht beobachtet. |
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ISSN: | 0044-8249 1521-3757 |
DOI: | 10.1002/ange.201303091 |