蛋白質における光駆動プロトン移動と水素結合

「1. 水素結合とプロトン移動の関わり」 バクテリオロドプシン(bacteriorhodopsin, BR)は光受容部位としてレチナール(retinal)を持ち光駆動プロトンポンプとして機能する(図1)1). レチナールは, Lys216とシッフ塩基(Schiff base)を介して蛋白質と結合している. 初期状態ではall-trans型であり, 光を吸収すると, 13-cis型へと異性化する. この動きが, 周辺環境に伝播してアミノ酸残基間の相互作用に変化をもたらし(後述, 5章), 蛋白質内プロトン移動経路の各部位のpKa値を変化させ, プロトン移動を誘起する. 一方, アナベナ・センサリ...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:生物物理 2013, Vol.53(4), pp.198-201
Hauptverfasser: 石北, 央, 斉藤, 圭亮
Format: Artikel
Sprache:jpn
Online-Zugang:Volltext
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Beschreibung
Zusammenfassung:「1. 水素結合とプロトン移動の関わり」 バクテリオロドプシン(bacteriorhodopsin, BR)は光受容部位としてレチナール(retinal)を持ち光駆動プロトンポンプとして機能する(図1)1). レチナールは, Lys216とシッフ塩基(Schiff base)を介して蛋白質と結合している. 初期状態ではall-trans型であり, 光を吸収すると, 13-cis型へと異性化する. この動きが, 周辺環境に伝播してアミノ酸残基間の相互作用に変化をもたらし(後述, 5章), 蛋白質内プロトン移動経路の各部位のpKa値を変化させ, プロトン移動を誘起する. 一方, アナベナ・センサリーロドプシン(Anabaena sensory rhodopsin, ASR)は, 光センサー2)として機能すると言われている. ASRも, BRと同じロドプシン蛋白質ファミリーに属する. 実際, BR (PDB ID: 1C3W 3))とASR (1XIO 4))の結晶構造には相同性が見られる.
ISSN:0582-4052
1347-4219
DOI:10.2142/biophys.53.198