蛋白質における光駆動プロトン移動と水素結合
「1. 水素結合とプロトン移動の関わり」 バクテリオロドプシン(bacteriorhodopsin, BR)は光受容部位としてレチナール(retinal)を持ち光駆動プロトンポンプとして機能する(図1)1). レチナールは, Lys216とシッフ塩基(Schiff base)を介して蛋白質と結合している. 初期状態ではall-trans型であり, 光を吸収すると, 13-cis型へと異性化する. この動きが, 周辺環境に伝播してアミノ酸残基間の相互作用に変化をもたらし(後述, 5章), 蛋白質内プロトン移動経路の各部位のpKa値を変化させ, プロトン移動を誘起する. 一方, アナベナ・センサリ...
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Veröffentlicht in: | 生物物理 2013, Vol.53(4), pp.198-201 |
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Hauptverfasser: | , |
Format: | Artikel |
Sprache: | jpn |
Online-Zugang: | Volltext |
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Zusammenfassung: | 「1. 水素結合とプロトン移動の関わり」 バクテリオロドプシン(bacteriorhodopsin, BR)は光受容部位としてレチナール(retinal)を持ち光駆動プロトンポンプとして機能する(図1)1). レチナールは, Lys216とシッフ塩基(Schiff base)を介して蛋白質と結合している. 初期状態ではall-trans型であり, 光を吸収すると, 13-cis型へと異性化する. この動きが, 周辺環境に伝播してアミノ酸残基間の相互作用に変化をもたらし(後述, 5章), 蛋白質内プロトン移動経路の各部位のpKa値を変化させ, プロトン移動を誘起する. 一方, アナベナ・センサリーロドプシン(Anabaena sensory rhodopsin, ASR)は, 光センサー2)として機能すると言われている. ASRも, BRと同じロドプシン蛋白質ファミリーに属する. 実際, BR (PDB ID: 1C3W 3))とASR (1XIO 4))の結晶構造には相同性が見られる. |
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ISSN: | 0582-4052 1347-4219 |
DOI: | 10.2142/biophys.53.198 |