大腸菌のチアミン結合タンパク質の性質

「諸言」前報において, E. coli KG33のShock液中に存在するTBPがTDP-アガロースを用いるaffinity chromatographyにより効率よく精製され, この方法で単一とみなされる標品が得られることを報告した. 微生物の表層に見いだされる結合タンパク質はこれまでに数多く分離, 精製され, それらの機能についてもそれぞれの基質の膜透過反応との関連のもとに検討されてきている. 大腸菌のTBPについても最近NishimuneらやGriffithらにより, その物理化学的な性質を調べた結果が報告されている. 著者は前報に記載したような特異性の高い精製法を用いて電気泳動的に均一にまで精製したE. coli KG33のTBPについて, その一般的な性質を調べ既に報告されたものと比較検討するとともに, TBPを種々の化学修飾剤を用いて修飾することにより, B1との結合部位についての知見を得ようとした.