Molecular characterization of the phenolic acid metabolism in the lactic acid bacteria Lactobacillus plantarum [phenolic acid decarboxylase, phenolic acid reductase]

La bacterie lactique Lactobacillus plantarum est capable de decarboxyler les acides p-coumarique, ferulique et cafeique. La purification de l'acide p-coumarique decarboxylase (PDC) a ete realisee. La determination de la sequence N-terminale de cette enzyme a permis de cloner le gene pdc corresp...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Lait 2001-01, Vol.81 (1-2)
Hauptverfasser: Barthelmebs, L. (Institut National de la Recherche Agronomique, Dijon (France). Centre de Dijon, Microbiologie), Divies, C, Cavin, J.F
Format: Artikel
Sprache:eng
Schlagworte:
Online-Zugang:Volltext
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Beschreibung
Zusammenfassung:La bacterie lactique Lactobacillus plantarum est capable de decarboxyler les acides p-coumarique, ferulique et cafeique. La purification de l'acide p-coumarique decarboxylase (PDC) a ete realisee. La determination de la sequence N-terminale de cette enzyme a permis de cloner le gene pdc correspondant. L'expression de ce gene chez Escherichia coli revele que la PDC possede une faible activite sur l'acide ferulique, detectable in vitro uniquement en presence de sulfate d'ammonium. L'etude des ARN messagers du gene pdc chez L. plantarum montre que la transcription de ce gene depend des acides phenols. La construction d'un mutant deficient pour l'activite PDC, nomme LPD1 a ete realisee afin d'etudier les metabolismes secondaires des acides phenols chez L. plantarum. Ce mutant LPD1 reste capable de degrader les acides phenols en derives de type vinyl phenol ou en acides phenyl propioniques. Ces resultats indiquent que L. plantarum possede une seconde acide phenol decarboxylase ainsi qu'une activite acide phenol reductase. Enfin, l'activite PDC confere a L. plantarum un avantage selectif pour sa croissance en milieu contenant des acides phenols, compare a la souche LPD1 depourvue d'activite PDC
ISSN:0023-7302