CRYSTALLIZED GLUCOCORTICOID RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN POLYPEPTIDE AND SCREENING METHODS EMPLOYING SAME
A method of modifying a test nuclear receptor (NR) polypeptide is disclosed. The method provides a test NR polypeptide sequence having a characteristic that is targeted for modification; aligning the test NR polypeptide sequence with at least one reference NR polypeptide sequence for which an X-ray...
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| creator | LAMBERT, MILLARD, H., III DELVES, CHRISTOPHER, J PEARCE, KENNETH, H MONTANA, VALERIE, GAIL BLEDSOE, RANDY, K MCKEE, DAVID, D XU, HUAQIANG, ERIC APOLITO, CHRISTOPHER, J STANLEY, THOMAS, B |
| description | A method of modifying a test nuclear receptor (NR) polypeptide is disclosed. The method provides a test NR polypeptide sequence having a characteristic that is targeted for modification; aligning the test NR polypeptide sequence with at least one reference NR polypeptide sequence for which an X-ray structure is available; building a three-dimensional model for the test NR polypeptide usiing the three-dimensional coordinates of the X-ray structure(s) of at least one reference polypeptide and its sequence alignment with the test NR polypeptide sequence; examining the three-dimensional model of the test NR polypeptide sequence for characteristic differences with the reference polypeptide; and mutating at least one amino acid residue in the test NR polypeptide sequence at a characteristic difference, whereby the test NR polypeptide is modified.
L'invention porte sur un procédé de modification d'un récepteur nucléaire d'essais (RNE) pouvant consister: à sélectionner une séquence de RNE présentant une caractéristique ciblée en vue de sa modification; à aligner ladite séquence de RNE avec au moins une séquence de récepteur nucléaire de référence (RNR) pour laquelle une structure obtenue par rayons X est disponible, et présentant une caractéristique souhaitée du RNE; à construire un modèle en 3D du RNE à l'aide des coordonnées en 3D de la structure obtenue par rayons X du RNR, et de l'alignement de ses séquences avec celle du RNE; à examiner le modèle en 3D du RNE pour y déceler les différences avec le RNR associés à la caractéristique souhaitée; à muter l'un au moins un résidu d'acides nucléiques de la séquence du RNE située au niveau d'une différence identifiée au-dessus d'un résidu associé à la caractéristique souhaitée, de manière à créer une modification du RNE. L'invention porte également: sur un récepteur de glucocorticoïdes (RG) isolé présentant une mutation d'un domaine de fixation de ligands modifiant la solubilité dudit domaine; sur un RG isolé ou ses parties fonctionnelles présentant une ou plusieurs mutations consistant à substituer un résidu d'acide nucléique hydrophobe à un résidu d'acide nucléique hydrophile, les mutations représentatives étant les substitutions F602S et F602D; sur l'expression du RG dans le E.coli; sur la structure cristalline en 3D résolue du domaine de fixation aux ligands du RG alpha ainsi que sur la forme cristalline dudit domaine; et sur des procédés d'élaboration de modulateurs de l'activité biologique du RG alpha et d'autre |
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L'invention porte sur un procédé de modification d'un récepteur nucléaire d'essais (RNE) pouvant consister: à sélectionner une séquence de RNE présentant une caractéristique ciblée en vue de sa modification; à aligner ladite séquence de RNE avec au moins une séquence de récepteur nucléaire de référence (RNR) pour laquelle une structure obtenue par rayons X est disponible, et présentant une caractéristique souhaitée du RNE; à construire un modèle en 3D du RNE à l'aide des coordonnées en 3D de la structure obtenue par rayons X du RNR, et de l'alignement de ses séquences avec celle du RNE; à examiner le modèle en 3D du RNE pour y déceler les différences avec le RNR associés à la caractéristique souhaitée; à muter l'un au moins un résidu d'acides nucléiques de la séquence du RNE située au niveau d'une différence identifiée au-dessus d'un résidu associé à la caractéristique souhaitée, de manière à créer une modification du RNE. L'invention porte également: sur un récepteur de glucocorticoïdes (RG) isolé présentant une mutation d'un domaine de fixation de ligands modifiant la solubilité dudit domaine; sur un RG isolé ou ses parties fonctionnelles présentant une ou plusieurs mutations consistant à substituer un résidu d'acide nucléique hydrophobe à un résidu d'acide nucléique hydrophile, les mutations représentatives étant les substitutions F602S et F602D; sur l'expression du RG dans le E.coli; sur la structure cristalline en 3D résolue du domaine de fixation aux ligands du RG alpha ainsi que sur la forme cristalline dudit domaine; et sur des procédés d'élaboration de modulateurs de l'activité biologique du RG alpha et d'autres récepteurs nucléaires, récepteurs stéroïdiens, et récepteurs de glucocorticoïdes, et de leur domaine de fixation aux ligands.</description><edition>7</edition><language>eng ; fre</language><subject>BEER ; BIOCHEMISTRY ; CHEMISTRY ; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR ; COMPOSITIONS THEREOF ; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL ORENZYMOLOGICAL PROCESSES ; CULTURE MEDIA ; ENZYMOLOGY ; HUMAN NECESSITIES ; HYGIENE ; INFORMATION AND COMMUNICATION TECHNOLOGY [ICT] SPECIALLY ADAPTEDFOR SPECIFIC APPLICATION FIELDS ; INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIRCHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES ; MEASURING ; MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEICACIDS OR MICROORGANISMS ; MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE ; METALLURGY ; MICROBIOLOGY ; MICROORGANISMS OR ENZYMES ; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING ; ORGANIC CHEMISTRY ; PEPTIDES ; PHYSICS ; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS ; PROPAGATING, PRESERVING OR MAINTAINING MICROORGANISMS ; SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS ORMEDICINAL PREPARATIONS ; SPIRITS ; TESTING ; VINEGAR ; WINE</subject><creationdate>2003</creationdate><oa>free_for_read</oa><woscitedreferencessubscribed>false</woscitedreferencessubscribed></display><links><openurl>$$Topenurl_article</openurl><openurlfulltext>$$Topenurlfull_article</openurlfulltext><thumbnail>$$Tsyndetics_thumb_exl</thumbnail><linktohtml>$$Uhttps://worldwide.espacenet.com/publicationDetails/biblio?FT=D&date=20031002&DB=EPODOC&CC=WO&NR=03015692A3$$EHTML$$P50$$Gepo$$Hfree_for_read</linktohtml><link.rule.ids>230,308,776,881,25542,76516</link.rule.ids><linktorsrc>$$Uhttps://worldwide.espacenet.com/publicationDetails/biblio?FT=D&date=20031002&DB=EPODOC&CC=WO&NR=03015692A3$$EView_record_in_European_Patent_Office$$FView_record_in_$$GEuropean_Patent_Office$$Hfree_for_read</linktorsrc></links><search><creatorcontrib>LAMBERT, MILLARD, H., III</creatorcontrib><creatorcontrib>DELVES, CHRISTOPHER, J</creatorcontrib><creatorcontrib>PEARCE, KENNETH, H</creatorcontrib><creatorcontrib>MONTANA, VALERIE, GAIL</creatorcontrib><creatorcontrib>BLEDSOE, RANDY, K</creatorcontrib><creatorcontrib>MCKEE, DAVID, D</creatorcontrib><creatorcontrib>XU, HUAQIANG, ERIC</creatorcontrib><creatorcontrib>APOLITO, CHRISTOPHER, J</creatorcontrib><creatorcontrib>STANLEY, THOMAS, B</creatorcontrib><title>CRYSTALLIZED GLUCOCORTICOID RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN POLYPEPTIDE AND SCREENING METHODS EMPLOYING SAME</title><description>A method of modifying a test nuclear receptor (NR) polypeptide is disclosed. The method provides a test NR polypeptide sequence having a characteristic that is targeted for modification; aligning the test NR polypeptide sequence with at least one reference NR polypeptide sequence for which an X-ray structure is available; building a three-dimensional model for the test NR polypeptide usiing the three-dimensional coordinates of the X-ray structure(s) of at least one reference polypeptide and its sequence alignment with the test NR polypeptide sequence; examining the three-dimensional model of the test NR polypeptide sequence for characteristic differences with the reference polypeptide; and mutating at least one amino acid residue in the test NR polypeptide sequence at a characteristic difference, whereby the test NR polypeptide is modified.
L'invention porte sur un procédé de modification d'un récepteur nucléaire d'essais (RNE) pouvant consister: à sélectionner une séquence de RNE présentant une caractéristique ciblée en vue de sa modification; à aligner ladite séquence de RNE avec au moins une séquence de récepteur nucléaire de référence (RNR) pour laquelle une structure obtenue par rayons X est disponible, et présentant une caractéristique souhaitée du RNE; à construire un modèle en 3D du RNE à l'aide des coordonnées en 3D de la structure obtenue par rayons X du RNR, et de l'alignement de ses séquences avec celle du RNE; à examiner le modèle en 3D du RNE pour y déceler les différences avec le RNR associés à la caractéristique souhaitée; à muter l'un au moins un résidu d'acides nucléiques de la séquence du RNE située au niveau d'une différence identifiée au-dessus d'un résidu associé à la caractéristique souhaitée, de manière à créer une modification du RNE. L'invention porte également: sur un récepteur de glucocorticoïdes (RG) isolé présentant une mutation d'un domaine de fixation de ligands modifiant la solubilité dudit domaine; sur un RG isolé ou ses parties fonctionnelles présentant une ou plusieurs mutations consistant à substituer un résidu d'acide nucléique hydrophobe à un résidu d'acide nucléique hydrophile, les mutations représentatives étant les substitutions F602S et F602D; sur l'expression du RG dans le E.coli; sur la structure cristalline en 3D résolue du domaine de fixation aux ligands du RG alpha ainsi que sur la forme cristalline dudit domaine; et sur des procédés d'élaboration de modulateurs de l'activité biologique du RG alpha et d'autres récepteurs nucléaires, récepteurs stéroïdiens, et récepteurs de glucocorticoïdes, et de leur domaine de fixation aux ligands.</description><subject>BEER</subject><subject>BIOCHEMISTRY</subject><subject>CHEMISTRY</subject><subject>COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR</subject><subject>COMPOSITIONS THEREOF</subject><subject>CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL ORENZYMOLOGICAL PROCESSES</subject><subject>CULTURE MEDIA</subject><subject>ENZYMOLOGY</subject><subject>HUMAN NECESSITIES</subject><subject>HYGIENE</subject><subject>INFORMATION AND COMMUNICATION TECHNOLOGY [ICT] SPECIALLY ADAPTEDFOR SPECIFIC APPLICATION FIELDS</subject><subject>INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIRCHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES</subject><subject>MEASURING</subject><subject>MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEICACIDS OR MICROORGANISMS</subject><subject>MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE</subject><subject>METALLURGY</subject><subject>MICROBIOLOGY</subject><subject>MICROORGANISMS OR ENZYMES</subject><subject>MUTATION OR GENETIC ENGINEERING</subject><subject>ORGANIC CHEMISTRY</subject><subject>PEPTIDES</subject><subject>PHYSICS</subject><subject>PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS</subject><subject>PROPAGATING, PRESERVING OR MAINTAINING MICROORGANISMS</subject><subject>SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS ORMEDICINAL PREPARATIONS</subject><subject>SPIRITS</subject><subject>TESTING</subject><subject>VINEGAR</subject><subject>WINE</subject><fulltext>true</fulltext><rsrctype>patent</rsrctype><creationdate>2003</creationdate><recordtype>patent</recordtype><sourceid>EVB</sourceid><recordid>eNqNykEKwjAQheFuXIh6h_EAQrUouIzJmA4kmZBEpG5KkbhRtFDvjxY8gKsH__umxV2GJiZhDF1QgTYnyZJDIsmkIKBEnziAIS2cggM5RU6DYivIgWfT-C8ghTDeUQZENwKLqWYVAa033IwlCovzYnLrHkNe_HZWLI-YZL3K_avNQ99d8zO_2zOXVbne7vYbUVX_mA8RIzb-</recordid><startdate>20031002</startdate><enddate>20031002</enddate><creator>LAMBERT, MILLARD, H., III</creator><creator>DELVES, CHRISTOPHER, J</creator><creator>PEARCE, KENNETH, H</creator><creator>MONTANA, VALERIE, GAIL</creator><creator>BLEDSOE, RANDY, K</creator><creator>MCKEE, DAVID, D</creator><creator>XU, HUAQIANG, ERIC</creator><creator>APOLITO, CHRISTOPHER, J</creator><creator>STANLEY, THOMAS, B</creator><scope>EVB</scope></search><sort><creationdate>20031002</creationdate><title>CRYSTALLIZED GLUCOCORTICOID RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN POLYPEPTIDE AND SCREENING METHODS EMPLOYING SAME</title><author>LAMBERT, MILLARD, H., III ; 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The method provides a test NR polypeptide sequence having a characteristic that is targeted for modification; aligning the test NR polypeptide sequence with at least one reference NR polypeptide sequence for which an X-ray structure is available; building a three-dimensional model for the test NR polypeptide usiing the three-dimensional coordinates of the X-ray structure(s) of at least one reference polypeptide and its sequence alignment with the test NR polypeptide sequence; examining the three-dimensional model of the test NR polypeptide sequence for characteristic differences with the reference polypeptide; and mutating at least one amino acid residue in the test NR polypeptide sequence at a characteristic difference, whereby the test NR polypeptide is modified.
L'invention porte sur un procédé de modification d'un récepteur nucléaire d'essais (RNE) pouvant consister: à sélectionner une séquence de RNE présentant une caractéristique ciblée en vue de sa modification; à aligner ladite séquence de RNE avec au moins une séquence de récepteur nucléaire de référence (RNR) pour laquelle une structure obtenue par rayons X est disponible, et présentant une caractéristique souhaitée du RNE; à construire un modèle en 3D du RNE à l'aide des coordonnées en 3D de la structure obtenue par rayons X du RNR, et de l'alignement de ses séquences avec celle du RNE; à examiner le modèle en 3D du RNE pour y déceler les différences avec le RNR associés à la caractéristique souhaitée; à muter l'un au moins un résidu d'acides nucléiques de la séquence du RNE située au niveau d'une différence identifiée au-dessus d'un résidu associé à la caractéristique souhaitée, de manière à créer une modification du RNE. L'invention porte également: sur un récepteur de glucocorticoïdes (RG) isolé présentant une mutation d'un domaine de fixation de ligands modifiant la solubilité dudit domaine; sur un RG isolé ou ses parties fonctionnelles présentant une ou plusieurs mutations consistant à substituer un résidu d'acide nucléique hydrophobe à un résidu d'acide nucléique hydrophile, les mutations représentatives étant les substitutions F602S et F602D; sur l'expression du RG dans le E.coli; sur la structure cristalline en 3D résolue du domaine de fixation aux ligands du RG alpha ainsi que sur la forme cristalline dudit domaine; et sur des procédés d'élaboration de modulateurs de l'activité biologique du RG alpha et d'autres récepteurs nucléaires, récepteurs stéroïdiens, et récepteurs de glucocorticoïdes, et de leur domaine de fixation aux ligands.</abstract><edition>7</edition><oa>free_for_read</oa></addata></record> |
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