Aplicación de los procedimientos de hipersuperficies de múltiples mínimos en el estudio de la interacción entre aminoácidos cargados y pequeñas sondas de prueba

El presente estudio representa una contribución a este campo activo de investigación con la aplicación del procedimiento de hipersuperfucies de múltiples mínimos (MMH), el cual combina los métodos de mecánica cuántica para el cálculo de la energía de las moléculas que interactúan con la termodinámica estadística para la selección de los grupos más representativos. Se aplicó el hamiltoniano semiempírico PM3 para el cálculo de valores de energía en las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos proteicos cargados y pequeñas sondas moleculares que contienen los grupos funcionales más comúnmente encontrados en los complejos proteína -ligando. Los resultados geométricos y energéticos fueron comparados con la distribución 3D de contactos atómicos encontrados alrededor de diferentes aminoácidos en miles de complejos proteína -ligando extraídos del banco de datos de proteínas PDB (Protein Data Bank). Se obtuvo un buen compromiso entre los resultados teóricos y experimentales. Nuestros resultados sugieren que el enfoque MMH puede ser una alternativa adecuada en los intentos de introducir métodos de mecánica cuántica para la evaluación correcta de las energías de enlace y las geometrías en las interacciones proteína-ligando.