Chain length specifity of cyclodextrin glycosyltransferase
Bacillus macerans CGTase erkennt die terminalen 6 Glucoseeinheiten des nicht reduzierenden Endes von Alpha-(1-4)-Glucanen. In Gegenwart von Cyclodextrin konnten Maltohexosylgruppen hochspezifisch an Akzeptoren wie Maltose gekuppelt werden. Das resultierende Produkt, die Maltooctaose trat dabei in 45...
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Veröffentlicht in: | Die Stärke 1992, Vol.44 (6), p.229-233 |
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Hauptverfasser: | , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
Schlagworte: | |
Online-Zugang: | Volltext |
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Zusammenfassung: | Bacillus macerans CGTase erkennt die terminalen 6 Glucoseeinheiten des nicht reduzierenden Endes von Alpha-(1-4)-Glucanen. In Gegenwart von Cyclodextrin konnten Maltohexosylgruppen hochspezifisch an Akzeptoren wie Maltose gekuppelt werden. Das resultierende Produkt, die Maltooctaose trat dabei in 45 %iger molarer Ausbeute auf. Diese Affinitaet fuer Hexaosylgruppen wurde mit homodispersen Substraten von Glucose bis Maltotriadecaose untersucht. HPTLC-Analysen der Produktverteilungen in pre-aequilibrierten Stadien von Kupplungsreaktio nen zeigten auf, dass die Ausbeute des primaeren Kupplungsproduktes mit zunehmendem Polymerisationsgrad sinkt. Hierfuer ist die an hoeheren Oligomeren rascher verlaufende Disproportionierung ursaechlich. Dabei zeigte sich bei dem intermolekularen Transfer von Glucanosylgruppen folgende Kettenlaengenabhaengigkeit: die relative Transferaktivitaet der CGTase nimmt stetig von Maltohexaosyl- zu Glucosylgruppen ab. In einer Untersuchung des enzymatischen Abbaus von Maltodextrinen ergab Maltononaose die hoechste Ausbeute an Alpha-Cyclodextrin. [S-92-00815] |
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ISSN: | 0038-9056 1521-379X |
DOI: | 10.1002/star.19920440608 |