A Kinetic Model of Bacillus stearothermophilus α-Amylase under Process Conditions
A model is presented describing starch hydrolysis by Bacillus stearothermophilus α‐amylase at temperatures of 90 to 115°C and substrate concentrations of 24 to 36% solids. First order kinetics adequately describe both the enzyme decay and starch hydrolysis reactions. Quantitation of temperature, pH,...
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Veröffentlicht in: | Starch - Stärke 1988, Vol.40 (11), p.412-418 |
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Hauptverfasser: | , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
Schlagworte: | |
Online-Zugang: | Volltext |
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Zusammenfassung: | A model is presented describing starch hydrolysis by Bacillus stearothermophilus α‐amylase at temperatures of 90 to 115°C and substrate concentrations of 24 to 36% solids. First order kinetics adequately describe both the enzyme decay and starch hydrolysis reactions. Quantitation of temperature, pH, added calcium and substrate concentration interactive effects on the first order rate constants is aided by applying standard statistical techniques of experimental design and data analysis. A method for determining residual α‐amylase activity in liquefact based on the Phadebas® dye release assay, and an osmometry method for determining degree of liquefact hydrolysis are described. Computer implementation of the model allows rapid graphical visualization as well as screening of ideas for improved starch hydrolysis processes.
Ein kinetisches Modell von Bacillus stearothemophilus‐α‐Amylase unter Prozeßbedingungen.
Ein Modell wird vorgestellt, das die Stärkehydrolyse mit α‐Amylase aus Bacillus stearothermophilus bei 90 bis 115° C und Substrat‐Konzentrationen von 24 bis 36% TS beschreibt. Die Reaktionen der Stärkehydrolyse und der Enzym‐Aktivitätsminderung lassen sich beide hinreichend durch die Kinetik der Reaktionen erster Ordnung beschreiben. Die Quantifizierung der wechselseitig wirksamen Effekte von Temperatur, pH‐Wert, Substratkonzentration und zugesetztes Calcium auf die Geschwindigkeitskonstanten der Kinetik erster Ordnung wird durch die Anwendung von Standard‐Statistiktechniken auf die experimentelle Ausführung und die Datenanalyse unterstützt. Eine Methode zur Bestimmung der restlichen α‐Amylase‐Aktivität in dem verflüssigten Substrat auf der Basis der Phadebas®‐Farbfreisetzung und einer osmometrischen Methode zur Bestimmung des Verflüssigungsgrades durch Hydrolyse werden beschrieben. Computerinbetriebnahme für das Modell ermöglicht eine rasche graphische Darstellung sowie Sichtung von Ideen für verbesserte Stärkehydrolyseprozesse. |
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ISSN: | 0038-9056 1521-379X |
DOI: | 10.1002/star.19880401103 |