Kinetics of Reactions with Amyloglucosidase and their Relevance to Industrial Applications

The two types of intramolecular bonds existing in native starch, the α‐1,4 and the α‐1,6 linkage, are shown to have a largely different free enthalpy of hydrolysis. Hence, on incubation of glucose or a dextrin with an enzyme containing α‐1,4 as well as α‐1,6 degrading activities, a situation finally results in which the isomaltose concentration is higher by a factor of six than the maltose concentration. These observations are, in combination with simple mass action law relationships, applied to the modelling of the degradation of dextrins by the enzyme amyloglucosidase. The model is shown to account for the known transient top in DE (dextrose equivalent) on incubation of dextrins with an amyloglucosidase. Furthermore, increasing the dry solids content of the dextrins solution is shown to have a pronounced influence on the DE versus time curves. The influence of the relative activities of the α‐1,4 and the α‐1,6 degradation activities is discussed. The effect of immobilization on the performance of the enzyme is analyzed on a qualitative base. Kinetik der Reaktionen mil Amyloglucosidase und ihre Bedeutung für die Industrielle Anwendung. Es wird gezeigt, daß die beiden. Typen von intramolekularen Bindungen in nativer Starke, die α‐1,4‐und die α‐1,6‐Bindung, eine sehr unterschiedliche freie Enthalpie der Hydrolyse besitzen. Infolgedessen tritt bei Inkubation von Glucose oder eines Dextrins mit dem Enzym, das sowohl α‐1,4‐ als auch 4aL‐1.,6‐Bindungen abbauende Aktivitäten aufweist, am Ende eine Situation ein, in der die Isomaltose‐Konzentration 6mal höher als die Maltose‐Konzentration ist. Diese Beobachtungen werden in Verbindung mit einfachen Beziehungen des Massenwirkungsgesetzes dazu verwendet, den Abbau von Dextrin durch das Enzym Amyloglucosidase zu modellieren. Es wird gezeigt, daß sich das Modell für die Berechnung des höchsten vorübergehend erreichbaren DE‐Wertes (Dextrose‐Äquivalent) bei der Inkubation von Dextrinen mit Amyloglucosidase heranziehen läßt. Außerdem wird darüber berichtet, daß die Erhöhung des Trockensubstanzgehalts der Dextrinlösung einen deutlichen Einfluß auf die DE‐Zeitkurve ausübt. Der Einfluß der relativen der α‐1,4‐ und α‐1,6‐Abbauaktivitäten wird diskutiert. Der Effekt der Immobilisierung auf die Wirksamkeit des Enzyms wird auf qualitativer Basis analysiert.