Legumin-T from faba bean legumin: Isolation, partial characterization and surface functional properties

Legumin‐T was prepared by limited tryptic hydrolysis of legumin from faba beans (Vicia faba L.) and was chromatographically purified. It is composed of two principle subunits consisting each of an intact β‐polypeptide chain and a nicked α‐chain of legumin besides minor polypeptides. The molecular mass was (250 ± 11) kDa estimated by gel chromatography. Amino acid analysis showed that the transformation of legumin to legumin‐T resulted in a loss of polar amino acids and an increase of non‐polar hydrophobic amino acids. The time‐dependent surface tension and the surface compressions isotherms showed a rather similar behavior of legumin and legumin‐T. The calculated ratio of the surface areas A/A0 revealed, however, difference between both proteins (legumin: A/A0 = 1, legumin‐T: A/A0 < 1) pointing to an irreversible desorption of legumin‐T from the surface due to compression. The emulsifying activity of legumin‐T was higher than that of the parent legumin. Legumin‐T aus Ackerbohnen: Isolierung, teilweise Charakterisierung und Grenzflächenfunktionalität Legumin‐T wurde durch begrenzte tryptische Hydrolyse von Legumin aus Ackerbohnen (Vicia faba L.) gewonnen und gelchromatographisch gereinigt. Es besteht aus zwei verschiedenen Untereinheiten‐Typen, die aus je einem Fragment der Legumin‐α‐Ketten und einer intakten β‐Kette sowie tryptischen Spaltpeptiden zusammengesetzt sind. Die gelchromatographisch bestimmte Molmasse beträgt (250 ± 11) kDa. Die Aminosäurezusammensetzung des Legumin‐T ist durch eine Erniedrigung des Anteils polarer und eine Erhöhung des Anteils unpolarer hydrophober Aminosäuren gekennzeichnet. Beide Proteine ergaben ähnliche Werte bei der Messung des zeitlichen Verlaufs der Grenzflächenspannung und der Aufnahme der Kompressionsisothermen. Der für Legumin‐T erhaltene geringere Wert für das Verhältnis der bedeckten Grenzflächen A/A0 (Legumin = 1, Legumin‐T < 1) weist jedoch auf irreversible Desorptionsprozesseder Moleküle des modifizierten Proteins an der Grenzfläche hin. Die Emulgieraktivität von Legumin‐T war höher als diejenige des nativen Legumins.