Die Konfigurationsspezifität der Phosphatasen aus Aspergillus‐Arten bei der Spaltung von racemischer Phosphomandelsäure III. Mitt. Über asymmetrische Phosphorsäureester‐Hydrolyse durch Enzyme

Die „alkalischen”︁ Phosphatasen aus Aspergillus‐Arten bevorzugen das L(+)‐Isomer bei der Spaltung von racem. Phosphomandelsäure; sie stimmen in ihrer Stereoselektivität qualitativ mit dem optischen Verhalten der bisher untersuchten „alkalischen”︁ Phosphatasen überein. Keine Übereinstimmung besteht im optischen Auswählen der „sauren”︁ Phosphatasen aus Aspergillus‐Arten einerseits und den bisher zur Untersuchung gelangten Enzymen tierischer und pflanzlicher Herkunft andererseits. Von den „sauren”︁ Aspergillus‐Phosphatasen wird bei der Racematspaltung nicht — wie erwartet — das D(−)‐Isomer, sondern das L(+)‐Isomer bevorzugt gespalten. In the cleavage of racemic phosphomandelic acid, the „alkaline”︁ phosphatases from Aspergillus species prefer the L(+)‐Isomer; their stereoselectivity conforms qualitatively with that of the „alkaline”︁ phosphatases which have been investigated previously. On the other hand, the optical rotation of the „acidic”︁ phosphatases from Aspergillus species exhibits no conformity with that of enzymes of animal or plant origin so far investigated. In the cleavage of racemic phosphomandelic acid, the „acidic”︁ phosphatases from Aspergillus species prefer the L(+)‐isomer and not, as expected, the D(−)‐isomer.