Titelbild: Ladungsinduziertes Entwinden isolierter Proteine zu einer definierten Sekundärstruktur (Angew. Chem. 10/2016)
Das ladungsinduzierte Entwinden von isolierten Proteinen führt zu einer definierten Sekundärstruktur, die durch intramolekulare C5‐Wasserstoffbrücken charakterisiert ist. Das Titelbild zeigt, wie die Coulomb‐Abstoßung helikale Elemente auseinanderzwingt und die Bildung einer linearen Konformation, ä...
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Veröffentlicht in: | Angewandte Chemie 2016-03, Vol.128 (10), p.3291-3291 |
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Hauptverfasser: | , , , , , , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
Schlagworte: | |
Online-Zugang: | Volltext |
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Zusammenfassung: | Das ladungsinduzierte Entwinden von isolierten Proteinen führt zu einer definierten Sekundärstruktur, die durch intramolekulare C5‐Wasserstoffbrücken charakterisiert ist. Das Titelbild zeigt, wie die Coulomb‐Abstoßung helikale Elemente auseinanderzwingt und die Bildung einer linearen Konformation, ähnlich einem β‐Faltblatt‐Einzelstrang, bewirkt. Wie G. von Helden und Mitarbeiter in ihrer Zuschrift auf S. 3356 ff. feststellen, ist diese Konformation vermutlich eine universelle Sekundärstruktur für hoch geladene Proteinionen. |
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ISSN: | 0044-8249 1521-3757 |
DOI: | 10.1002/ange.201600680 |