Bakterielle Acyltransferasen als Alternative für lipasekatalysierte Acylierungen zur Produktion von Oleochemikalien und Brennstoffen

Bakterielle Acyltransferasen bilden eine neue Enzymklasse, als deren erstes Mitglied die WS/DGAT in Acinetobacter baylyi ADP1 identifiziert wurde. Ihre geringe Spezifität wurde für zahlreiche biotechnologische Anwendungen zur Lipidmodifizierung genutzt, ein Gebiet, auf dem bisher hauptsächlich Lipas...

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Angewandte Chemie 2008-05, Vol.120 (20), p.3746-3752
Hauptverfasser: Stöveken, Tim, Steinbüchel, Alexander
Format: Artikel
Sprache:ger
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Beschreibung
Zusammenfassung:Bakterielle Acyltransferasen bilden eine neue Enzymklasse, als deren erstes Mitglied die WS/DGAT in Acinetobacter baylyi ADP1 identifiziert wurde. Ihre geringe Spezifität wurde für zahlreiche biotechnologische Anwendungen zur Lipidmodifizierung genutzt, ein Gebiet, auf dem bisher hauptsächlich Lipasen Verwendung finden. Beispiele sind die Biosynthesen von Jojoba‐ähnlichen Wachsestern und von Fettsäureethylestern. Darüber hinaus lassen sich mit diesen Enzymen Acylthioester synthetisieren. Acyltransferasen sind eine mögliche Alternative zu Lipasen. Mit ihnen können Acyloxoester und Acylthioester statt durch In‐vitro‐Katalyse im Enzymreaktor in vivo durch Ganzzellkatalyse hergestellt werden. In diesem Kurzaufsatz beleuchten wir die biotechnologische Verwendung der Acyltransferasen für die Produktion von modifizierten Lipiden, ausgehend von erneuerbaren Rohstoffen.
ISSN:0044-8249
1521-3757
DOI:10.1002/ange.200705265