Einfluss des Hsp70-Hsp90-Chaperonsystems auf die Reifung und Aktivierung von Hsp90-Substratproteinen
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INHALT
1 ZUSAMMENFASSUNG 1
2 SUMMARY 2
3 EINLEITUNG 4
3.1 DIE THEORIE DER PROTEINFALTUNG 4
3.2 PROTEINFALTUNG IN VIVO 5
3.3 VOM RIBOSOM ZUM GEFALTETEN PROTEIN 6
3.4 FALTUNGSKATALYSATOREN UND MOLEKULARE CHAPERONE 7
3.4.1 PROTEINDISULFIDISOMERASEN (PDIS) 7
3.4.2 PEPTIDYLPROLYL-C/S/FRANS-LSOMERASEN (PPIASEN) 7
3.5 MOLEKULARE CHAPERONE 8
3.6 HSP70 8
3.7 CHAPERONINE 9
3.8 HSPLOO 10
3.9 KLEINE HITZESCHOCKPROTEINE (SHSPS) 11
3.10 DAS MOLEKULARE CHAPERON HSP90 12
3.10.1 DIE HSP90-PROTEINFAMILIE UND DEREN VORKOMMEN 13
3.10.2 STRUKTUR VON HSP90 15
3.10.3 DER DYNAMISCHE HSP90-CHAPERONZYKLUS 17
3.10.4 REGULATION DES CHAPERONZYKLUS DURCH COCHAPERONE 18
3.10.5 REGULATION VON HSP90 DURCH POSTTRANSLATIONALE MODIFIKATIONEN 23
3.10.6 INHIBITOREN VON HSP90 23
3.11 HSP90 UND PROTEINABBAU 24
3.12 HSP90-SUBSTRATPROTEINE 25
3.12.1 V-SRC 26
3.12.2 STEROIDHORMONREZEPTOREN 26
3.12.3 P53 28
3.13 SACCHAROMYCES CEREVISIAE ALS MODELLSYSTEM 37
3.13.1 DAS HSP90-SYSTEM DER HEFE 37
3.13.2 DAS HSP70-SYSTEM DER HEFE 38
3.14 ZIELSETZUNG 40
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IMAGE 2
4 MATERIAL UND METHODEN 42
4.1 VERWENDETE MATERIALIEN 42
4.1.1 GERAETE .-. 42
4.1.2 CHEMIKALIEN 43
4.1.3 CHROMATOGRAPHIEMATERIALIEN UND -SAEULEN 45
4.1.4 VERBRAUCHSMATERIALIEN 45
4.1.5 ANTIKOERPER UND IMMUNOLOGISCHE MATERIALIEN 46
4.1.6 PROTEINE, ENZYME UND STANDARDS FUER DIE MOLEKULARBIOLOGIE 47
4.1.7 OLIGONUKLEOTIDE 47
4.1.8 BAKTERIELLE PLASMIDE UND STAEMME 50
4.1.9 MEDIEN UND ANTIBIOTIKA FUER DIE ANZUCHT VON E. COLI 50
4.1.10 HEFEVEKTOREN UND HEFESTAEMME 5 1
4.1.11 MEDIEN UND LOESUNGEN FUER DIE ANZUCHT VON S. CEREVISIAE 53
4.1.12 PUFFER FUER DIE PROTEINCHEMIE 54
4.1.13 COMPUTERPROGRAMME 57
4.2 MOLEKULARBIOLOGISCHE METHODEN 57
4.2.1 HERSTELLUNG, ISOLIERUNG UND REINIGUNG VON DNA 57
4.2.2 MUTAGENESE-PCR 58
4.2.3 KLONIERUNG DES P53-REPORTERKONSTRUKTS 58
4.3 METHODEN ZUR ARBEIT MIT 5. CEREVISIAE 58
4.3.1 ANZUCHT UND AUFBEWAHRUNG VON S. CEREVISIAE 58
4.3.2 TRANSFORMATION VON S. CEREVISIAE MIT PLASMID-DNA 59
4.3.3 PLASMIDSHUFFLING IN 5. CEREVISIAE 59
4.3.4 ANALYSE DES PHAENOTYPS VON 5. CEREVISIAE MITTELS
RASTERELEKTRONENMIKROSKOPIE 59
4.3.5 HERSTELLUNG VON HEFELYSAT 60
4.3.6 AKTIVITAETSASSAYS FUER HSP90-SUBSTRATPROTEINE 6 1
4.3.7 BESTIMMUNG DER AKTIVITAET VON HSP90-SUBSTRATPROTEINEN IN
HSP70-DEFIZIENTEN
STAEMMEN 65
4.3.8 TRANSKRIPTIONSANALYSE VON AYDJL UND AAHAL MITTELS GENCHIPS 66
4.3.9 SIGNIFIKANZANALYSE 66
4.4 PROTEINANALYTISCHE METHODEN 67
4.4.1 METHODEN DER PROTEINREINIGUNG 67
4.4.2 MARKIERUNG VON P53 MIT EINEM FLUORESZENFARBSTOFF 68
IMAGE 3
4.4.3 PROTEINKONZENTRATIONSBESTIMMUNG 69
4.4.4 DISKONTINUIERLICHE GELELEKTROPHORESE 70
4.4.5 NATIV-GELELEKTROPHORESE 70
4.4.6 COOMASSIEFAERBUNG 70
4.4.7 SILBERFAERBUNG 7 1
4.4.8 ELECTROPHORETIC MOBILITY SHIFT ASSAY (EMSA) 7 1
4.4.9 IMMUNOLOGISCHE METHODEN 7 1
4.4.10 SPEKTROSKOPISCHE METHODEN 73
4.4.11 ANALYTISCHE HOCHLEISTUNGSFLUESSIGKEITSCHROMATOGRAPHIE (HPLC) 75
4.4.12 ANALYTISCHE ULTRAZENTRIFUGATION 75
5 ERGEBNISSE 76
5.1 EINFLUSS DES HSP70/HSP90-CHAPERONSYSTEMS AUF VERSCHIEDENE
HSP90-SUBSTRATPROTEINE IN S.
CEREVISIAE 76
5.1.1 CHARAKTERISIERUNG DER CHAPERONE-ABHAENGIGKEIT VON P53 76
5.1.2 CHARAKTERISIERUNG DER CHAPERONABHAENGIGKEIT VON V-SRC 93
5.1.3 CHARAKTERISIERUNG DER CHAPERONABHAENGIGKEIT VON
STEROIDHORMONREZEPTOREN 98
5.1.4 VERGLEICHENDE BETRACHTUNG DER EINFLUESSE DES HSP70- UND
HSP90-CHAPERONSYSTEMS AUF
DIE UNTERSUCHTEN HSP90-SUBSTRATE 122
5.1.5 CHARAKTERISIERUNG DER KNOCK-OUT-STAEMME 126
5.2 UNTERSUCHUNGEN ZUR REGULATION VON P53 DURCH DAS C-TERMINALE SEGMENT
134
5.2.1 P53-DOMAENENSTRUKTUR UND VERWENDETE P53-FRAGMENTE 134
5.2.2 STABILITAET UND SEKUNDAERSTRUKTUR DER P53-FRAGMENTE 134
5.2.3 DAS EINFUEHREN VON NEGATIVEN LADUNGEN IM C-TERMINALEN SEGMENT
VERAENDERT DIE DNABINDUNG 136
5.2.4 DIE C-TERMINALE DOMAENE BEEINFLUSST DAS OLIGOMERISIERUNGSVERHALTEN
136
5.2.5 UNTERSUCHUNG DER IN V/VO-AKTIVITAET DER P53-MUTANTEN 139
6 DISKUSSION 141
6.1 PROZESSIERUNG DER HSP90-SUBSTRATPROTEINE DURCH DAS
HSP70/HSP90-CHAPERONSYSTEM.... 141
6.2 INTERMOLEKULARE REGULATION VON P53 148
7 LITERATUR 151
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