Isolierung und Struktur-Funktions-Analyse eines den Transkriptionsregulator TetR induzierenden Oligopeptids
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| Format: | Abschlussarbeit Buch |
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2005
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|---|---|
| adam_text | Inhaltsverzeichnis
1. ZUSAMMENFASSUNG - 1 -
2. EINLEITUNG -2-
2.1 Protein-Protein Interaktionen - 2 -
2.1.1 Vom Genom zum Interaktom - 2 -
2.1.2 Protein-Protein Interaktionen in der Signaltransduktion - 2 -
2.1.3 Bindemodelle zur Erklärung von Protein-Protein Wechselwirkungen - 3 -
2.1.4 Beeinflussung der regulatorischen Aktivität von Proteinen - 4 -
2.1.5 Artifizielle Peptide und ihre Anwendungen - 7-
2.2 TetR vermittelte Transkriptionskontrolle -9-
2.2.1 Tetracycline Tetracyciin Resistenz -9-
2.2.2 Der Transkriptionsregulator TetR - II -
2.2.2.1 Dimerisierung von TetR - 11 -
2.2.2.2 DNA-Bindung von TetR - -
2.2.2.3 Induktion von TetR durch [Tc-Mg]* - 12-
2.2.3 Anwendung des Tet-Systems in eukaryotischen Zellen - 14 -
2.3 Zielsetzung und Fragestellungen der Arbeit — - 16 -
3. MATERIAL UND METHODEN - 17 -
3.1 Materialien -17-
3.1.1 Chemikalien - 17-
3.1.2 Verbrauchsmittel - 18-
3.1.3 Geräte - 19-
3.1.4 Enzyme und Antikörper - 20 -
3.1.4.1 Enzyme, Proteine -20-
3.1.4.2 Antikörper -2! -
3.1.5 „Kit -Systeme und Molekulargewichtsstandards - 21 -
3.1.5.1 Kommerziell erhältliche „Kit -Systeme -21 -
3.1.5.2 Molekulargewicht Standards -21 -
3.1.6 Bakterienstämme, Bakteriophagen und Zelllinien -22-
3.1.6.1 Verwendete Stämme - 22 -
3.1.6.2 Verwendete Bakteriophagen -22-
3.1.6.3 Konstruierte Stämme -23-
3.1.6.4 Verwendete Zelllinien -23-
3.1.7 Oligonukleotide und Plasmide - 23 -
3.1.7.1 Oligonukleotide -23-
3.1.7.2 Konstruierte Plasmide - 28-
3.1.7.3 Verwendete Plasmide - 30 -
3.1.8 Konstruktion der Plasmide -31 -
3.1.8.1 TetR codierende Konstrukte -31 -
3.1.8.2 Fusionsprotein codierende Konstrukte - 34 -
3.1.8.3 Sonstige Konstrukte -36-
3.1.9 Medien, Lösungen und Puffer - 36 -
3.1.9.1 Bakteriennähmiedten -36-
3.1.9.2 Puffer und Lösungen - 37 -
3.1.9.3 Puffer und Medien der Zellkultur -40-
3.2 Methoden -41 -
3.2.1 Allgemeine Methoden - 41 -
3.2.2 Spezielle Methoden ..... -42-
3.2.2.1 Phage Display und ELISA - 42 -
3.2.2.1.1 Präparation von M13 DNA. -42-
3.2.2.1.2 Amplifizierung und Isolierung von M13 Phagen -42-
3.2.2.1.3 M13 Titerbestimmung -43-
111
Inhaltsverzeichnis
3.2.2.1.4 ELISA -43-
3.2.2.2 Methoden mit X Phagen - 43 -
3.2.2.3 Herstellung elektrokompetenter Zellen - 44 -
3.2.2.4 Elektroporation -44-
3.2.2.5 Western Blot Analysen - 44 -
3.2.2.6 Bestimmung der ß-Galactosidase Aktivität - 45 -
3.2.2.7 Proteinmengenbestimmung - 47 -
3.2.2.7.1 UV-Spektroskopie -47-
3.2.2.7.2 Bradford-Test -47-
3.2.2.8 Bestimmung der Luciferase Aktivität in E, coli - 48 -
3.2.2.9 Überexpression und Aufreinigung von TetR - 48 -
3.2.2.9.1 Anzucht der Zellen -48-
3.2.2.9.2 Aufschluss der Zellen - 49 -
3.2.2.9.3 Chromatographische Reinigung - 49 -
3.2.2.10 Fluoreszenzspektroskopische Analysen - 49 -
3.2.2.10.1 Tc-Aktivitätstitration -49-
3.2.2.10.2 Bestimmung der TetR-Peptid Bindekonstanten -50-
3.2.3 Methoden der Zellkultur - 51 -
3.2.3.1 Kultivierung von HeLa-Zellen - 51 -
3.2.3.2 Bestimmung der Zellzahl - 52 -
3.2.3.3 MTT-Test -52-
3.2.3.4 Präparation von Proteinrohextrakten aus HeLa-Zellen - 52 -
3.2.3.5 Messung der Luciferase Aktivität in HeLa Xl/5 - 52 -
4. ERGEBNISSE -53-
4.1 In vitro Selektion TetR-bindender Peptide - 53 -
4.1.1 Identifizierung neuer Protein Liganden mittels Phage Display - 53 -
4.1.2 Selektion TetR-bindender Peptide mittels „Biopanning - 54 -
4.1.2.1 Bestimmung der Phagen Anreicherung - 55 -
4.1.2.2 Sequenzanalyse isolierter Ml3-Klone - 56 -
4.1.2.2.1 Peptidsequenzen selektiert gegen TetR(B) -57-
4.1.2.2.2 Peptidsequenzen selektiert gegen TetR(BD) -57-
4.1.2.3 Immunologische Analyse der M13-TetR-lnteraktion -60-
4.1.2.4 Nomenklatur der selektierten Peptide -60-
4.2 Etablierung eines in vivo Auswahlverfahrens in E. coli zur Identifizierung TetR-induzierender
Peptide - 61 -
4.2.1 Thioredoxin A als Trägerprotein für in vitro selektierte Oligopeptide - 62 -
4.2.1.1 Konstruktion C-terminaler TrxA-Peptid Fusionen -62 -
4.2.2 Der Reporterstamm F.. coli DH5a(^te(50) - 63 -
4.2.3 TetR codierende Konstrukte - 64 -
4.2.4 Das in vivo System im Überblick - 65 -
4.3 Suche nach TetR-induzierenden Peptiden - 66 -
4.3.1 Charakterisierung von Einzelkandidaten - 66 -
4.3.2 Auswahlverfahren auf McConkey-Platten - 66 -
4.4 Identifizierung des Peptids Bsl als TetR-induzierenden Effektor - 67 -
4.4.1 Charakterisierung der C-terminalen TrxA-Peptid Fusion -67 -
4.4.1.1 Induzierbarkeit verschiedener TetR Varianten - 67 -
4.4.1.2 Konzentrationsabhängigkeit der TetR-lnduktion .- 69 -
4.4.2 Charakterisierung der N-terminalen TrxA-Peptid Fusion - 71 -
4.4.2.1 Aufbau und Konstruktion - 71 -
4.4.2.2 In vivo Induzierbarkeit von TetR durch TrxA(N)-Bsl -71 -
4.4.2.3 Abhängigkeit der TetR-lnduktion von der TrxA(N)-Bsl Konzentration - 73 -
4.4.3 Charakterisierung von TrxA-Loop-Insertionen - 74 -
4.4.3.1 Aufbau und Konstruktion - 74 -
4.4.3.2 In vivo Charakterisierung der Insertionsmutanten - 75 -
4.4.4 In vivo Aktivität der TrxA-Peptid-Fusionen bei hohem Expressionsniveau von TetR - 76 -
IV
Inhaltsverzeichnis
4.4.5 Vergleich der von pWH527 und pWH1413 vermittelten Regulationsfenster - 77 -
4.5 In vitro Charakterisierung der TetR-Peptid Interaktion - 78 -
4.5.1 Experimentelle Vorgehensweise - 78 -
4.5.1.1 Induzierbarkeit von TetR(B)W43Y,W75F durch TrxA(C)-Bsl -78-
4.5.2 Bestimmung der Bindekonstanten von pepBsl-Ac an TetR(B)W43Y,W75F - 79 -
4.5.2.1 Fluoreszenzspektroskopische Eigenschaften von freiem und gebundenem Peptid - 79 -
4.5.2.2 Auswertung der Emissionsspektren - 81 -
4.5.3 Bestimmung der Stöchiometrie - 82 -
4.5.4 Kompetition von pepBsl-Ac und Tc um die Tc-Bindetasche - 83 -
4.6 Identifizierung der Spezifitätsdeterminante in TetR(B) - 84 -
4.6.1 Charakterisierung von TetR(BD) Chimären - 84 -
4.6.1.1 B— D Austausche beginnend von Helix alO - 84 -
4.6.1.2 B- D Austausche beginnend von Helix a4 - 85 -
4.6.1.3 B—»D Austausche innerhalb der Dimerisierungsdomäne - 85 -
4.6.1.4 Auswertung der Ergebnisse - 86 -
4.6.2 Verifizierung der spezifitätsvermittelnden Region in TetR(B) - 89 -
4.6.2.1 Charakterisierung der Verifizierungschimären in pWH1413-Derivaten - 89 -
4.6.3 Nachweis der Spezifität in vitro... - 90 -
4.7 Charakterisierung von TetRs Mutanten - 92 -
4.7.1 Induzierbarkeit von TetRs Mutanten durch das Peptid Bsl - 92 -
4.7.1.1 Lokalisation des Aminosäureaustausches - 92 -
4.7.1.1.1 A-Ring kontaktierende Reste -92-
4.7.1.1.2 D-Ring kontaktierende Reste -93-
4.7.1.1.3 Mg2*-Komplex bildende Reste -93-
4.7.1.1.4 Tc indirekt kontaktierende Reste - 94 -
4.7.1.1.5 Reste innerhalb der Dimergrenzfläche -95-
4.7.1.1.6 Domänen verbindende Reste -96-
4.7.1.2 Vergleich der Induktion von TetRs Mutanten durch TrxA(C)-Bsl und TrxA(N)-Bsl - 97 -
4.7.1.2.1 Titration von TetR(B)L176S mit TrxA(N)-Bsl -98-
4.7.2 Bestimmung der Bindekonstanten von pepBsl-Ac an TetRs Varianten - 99 -
4.8 Regulation der Genexpression in HeLa-Zellen durch pepBsl-Ac - 101-
4.8.1 Toxizität von pepBsl-Ac in HeLa-Zellen - 101 -
4.8.1.1 Korrelation von Zellzahl und Absorption - 102 -
4.8.1.2 Ergebnis des MTT-Tests - 103 -
4.8.2 Aktivität von pepBsl-Ac in HeLa Xl/5 - 103 -
4.9 Vorarbeiten zur Strukturaufklärung des TetR-Peptid Komplexes - 105 -
4.9.1 Konstruktion einer Cystein-freien TetR(B) Mutante - 105 -
4.9.1.1 In vivo Charakterisierung der Cystein-freien TetR Variante - 106 -
4.9.1.2 Überexpression von TetR(BD)l88-208ACys - 107-
4.10 Konstruktion von SbmC-Peptid Fusionen - 108 -
4.10.1 Eigenschaften von SbmC - 108 -
4.10.2 Genomische Integration der Peptid codierenden Sequenz - 109-
4.10.2.1 Konstruktion eines genomisch integrierbaren pepßs 1-Ampüfika.ts - 109-
4.10.2.2 Elektroporation des pepBsl-codierenden Amplifikats - 111 -
4.10.2.3 Selektion auf positive Integranden - 113 -
4.10.2.4 Verifizierung der integrierten Peptidsequenz - 113 -
4.10.2.5 Genomische Integration eines Reportergens - 114 -
4.10.2.6 Eliminierung der Antibiotika Resistenzkassette - 114-
4.10.2.7 Induzierbarkeit von TetR durch SbmC(C)-Bsl in vivo - 115 -
4.10.3 Plasmidständige Expression von SbmC(C)-Bsl - 116 -
4.10.3.1 Aufbau der Konstrukte - 116-
4.10.3.2 Expression der SbmC-Konstrukte in £. coli DH5a()Jel50) - 117-
4.11 Konstruktion eines Luciferase Reportersystems -118-
4.11.1 Konstruktion und Aufbau der/uc-Konstrukte - 118-
V
Inhaltsverzeichnis
4.11.2 Plasmidständige Messung der Luciferase Aktivität - 119-
4.11.3 Genomische Integration der Tet-kontrollierten Luciferase über das „HK022-System - 120 -
4.11.3.1 Das Hilfsplasmid pHK-lnt - 120 -
4.11.3.2 Präparation des integrativen Fragments - 121 -
4.11.3.3 Genomische Integration des pHK9-/«c Fragments - 121 -
4.11.3.4 Messung der Luciferase Aktivität in K. voll MG1655-/«c - 122 -
5. DISKUSSION - 123-
5.1 In vitro Selektion TetR-bindender Peptide - 123 -
5.1.1 Möglichkeiten zur Identifizierung hoch affiner artifizieller Peptide - 123 -
5.2 In vivo Auswahlverfahren zur IdentifizierungTetR-induzierender Peptide - 124 -
5.3 Thioredoxin A als Trägerprotein für in vitro selektierte Peptide - 125 -
5.3.1 Ursachen für die Aktivitätsunterschiede der TrxA-Peptid Konstrukte - 126 -
5.3.2 Der Beitrag des Trägerproteins zur Aktivität - 128-
5.4 Mechanistische Grundlage der TetR-Peptid Interaktion - 130 -
5.4.1 Artifizielle Peptid-Liganden von Proteinen deren regulatorische Aktivität durch niedermolekulare
Effektoren moduliert wird - 130 -
5.4.2 Mechanismen der Peptid-vermittelten Induktion - 131 -
5.4.3 Die spezifitätsvermittelnde Determinante in TetR(B) - 132 -
5.4.4 Der Beitrag von Einzelresten an der TetR-Peptid Interaktion - 134 -
5.4.4.1 Die Rolle der Tc-Bindetasche in der Peptid-vermittelten Induktion - 135 -
5.4.4.2 Die Rolle solvensexponierter Reste in der Peptid-vermittelten Induktion - 137 -
5.4.4.3 Reste, die an der von Tc ausgelösten Allosterie beteiligt sind - 138 -
5.4.5 Zusammenfassung - 141 -
5.5 Regulatorische Aktivität von pepBsl-Ac in eukaryotischen Zellen - 141 -
5.6 Anwendungen TetR-induzierender Peptide - 143 -
5.6.1 TetR-induzierende Peptide als Leitstrukturen für nicht-tetracyclinische Induktoren - 143 -
5.6.2 Markierung von Proteinen mittels Peptid Bsl - 146 -
5.6.2.1 Die Grundidee von „Proteogenomics - 146 -
5.6.2.2 Analyse der Proteome humanpathogener Bakterien - 147 -
5.7 Fazit und Ausblick - 148-
6. LITERATURVERZEICHNIS - 150-
7. ANHANG -159-
7.1 Peptid- Selektion gegen TetR, gekoppelt an Ni-NTA-Agarose - 159 -
7.2 Das Vier-Helixbündel als Grundlage für TetR-dissozierende Oligopeptide - 162 -
7.3 Konstruktion eines Reporter-Regulator Konstrukts - 164 -
7.4 Einfluss der Differenztitration auf das Ergebnis der TetR-Peptid Bindekonstanten - 165 -
8. PUBLIKATIONEN UND PATENT - 166 -
VI
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