PrP P102L and Nearby Lysine Mutations Promote Spontaneous In Vitro Formation of Transmissible Prions
Accumulation of fibrillar protein aggregates is a hallmark of many diseases. While numerous proteins form fibrils by prion-like seeded polymerization , only some are transmissible and pathogenic To probe the structural features that confer transmissibility to prion protein (PrP) fibrils, we have ana...
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Veröffentlicht in: | Journal of virology 2017-11, Vol.91 (21) |
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Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
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Online-Zugang: | Volltext |
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