Thermodynamic Stability of a κI Immunoglobulin Light Chain: Relevance to Multiple Myeloma
Immunoglobulin light chains have two similar domains, each with a hydrophobic core surrounded by β-sheet layers, and a highly conserved disulfide bond. Differential scanning calorimetry and circular dichroism were used to study the folding and stability of MM- κI, an Ig LC of κI subtype purified fro...
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Veröffentlicht in: | Biophysical journal 2005-06, Vol.88 (6), p.4232-4242 |
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Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
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