Design of amyloidogenic peptide traps
Segments of proteins with high β-strand propensity can self-associate to form amyloid fibrils implicated in many diseases. We describe a general approach to bind such segments in β-strand and β-hairpin conformations using de novo designed scaffolds that contain deep peptide-binding clefts. The desig...
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Veröffentlicht in: | Nature chemical biology 2024-08, Vol.20 (8), p.981-990 |
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Hauptverfasser: | , , , , , , , , , , , , , , , , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
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Online-Zugang: | Volltext |
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