Mutagenesis of tryptophan199 suggests that hopping is required for MauG-dependent tryptophan tryptophylquinone biosynthesis

The diheme enzyme MauG catalyzes the posttranslational modification of the precursor protein of methylamine dehydrogenase (preMADH) to complete biosynthesis of its protein-derived tryptophan tryptophylquinone (TTQ) cofactor. Catalysis proceeds through a high valent bis-Fe(IV) redox state and require...

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS 2011-10, Vol.108 (41), p.16956-16961
Hauptverfasser: Tarboush, Nafez Abu, Jensen, Lyndal M. R, Yukl, Erik T, Geng, Jiafeng, Liu, Aimin, Wilmot, Carrie M, Davidson, Victor L
Format: Artikel
Sprache:eng
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