Partial characterization of five glycoprotein fractions secreted by the human parotid glands
Isoelectric focusing of human parotid saliva in gradient pH 7–10 gave a major glycoprotein fraction at pH above 10 (p I > 10 fraction), a minor p I 9.5 fraction, and low amounts of glycoproteins isoelectric around pH 9 (p I 9 fraction). Subsequent gel filtration (Bio-Gel P-100) separated the p I...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Archives of oral biology 1974-10, Vol.19 (10), p.921,IN15-928,IN15 |
|---|---|
| 1. Verfasser: | |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | eng |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Volltext |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| container_end_page | 928,IN15 |
|---|---|
| container_issue | 10 |
| container_start_page | 921,IN15 |
| container_title | Archives of oral biology |
| container_volume | 19 |
| creator | Arneberg, P. |
| description | Isoelectric focusing of human parotid saliva in gradient pH 7–10 gave a major glycoprotein fraction at pH above 10 (p
I > 10 fraction), a minor p
I 9.5 fraction, and low amounts of glycoproteins isoelectric around pH 9 (p
I 9 fraction). Subsequent gel filtration (Bio-Gel P-100) separated the p
I > 10 glycoproteins into three subfractions (I, II, III), whereas the p
I 9 and 9.5 fractions appeared as excluded peaks.
The three p
I > 10 subfractions and the p
I 9.5 fraction were subjected to equilibrium centrifugation in the ultracentrifuge. The p
I 9.5 fraction was heterogeneous (mol. wt 30,000–70,000), whereas the three p
I > 10 subfractions appeared more homogeneous. Their molecular weights were 18,000, 11,500 and less than 10,000 for I, II and III, respectively.
The carbohydrate content decreased by increasing p
I of the glycoproteins, and ranged from above 50 to below 5 per cent of the total glycoprotein weight. The main monosaccharides in the fractions were identified as glucosamine, glucose, galactose, mannose and fucose.
Amino acid analyses showed that, in all glycoprotein fractions, proline, glycine and glutamic acid (at a ratio 2:1:1) accounted for 70–80 per cent of the total residues, and the basic residues (lysine and arginine) for a further 10–12 per cent. The fraction of p
I > 10 had a higher lysine/ arginine ratio than the fractions of lower
pI.
The similarity in amino acid composition indicates that all these glycoproteins are related.
La focalisation isoélectrique de la salive parotidienne humaine dans le gradient pH 7–10 a donné une fraction glycoprotéinique majeure à un pH au-dessus de 10 (fraction p
I > 10), une fraction mineure p
I 9,5 et des petites quantités de glycoprotéines isoélectriques autour du pH 9 (fraction p
I 9). La filtration subséquente du gel (Bio-Gel P-100) sépara les glycoprotéines p
I > 10 en trois subfractions (I, II, III) tandis que les fractions p
I 9 et 9,5 se montraient comme des sommets exclus.
Les trois subfractions p
I > 10 et la fraction p
I 9,5 ont été sujettes à la centrifugation en équilibre dans l'ultracentrifugeuse. La fraction p
I 9,5était hétérogène (poids mol. 30.000–70.000) tandis que les trois subfractions p
I > 10 paraissaient plus homogènes. Leur poids moléculaires étaient de 18.000, 11.500 et moins que 10.000 pour I, II et III respectivement.
Le contenu en hydrate de carbone diminua, en augmentant le p
I des glycoprotéines et variait d'en haut de 50 jusqu'à 5 pour cent au-dessous du poids total des g |
| doi_str_mv | 10.1016/0003-9969(74)90055-7 |
| format | Article |
| fullrecord | <record><control><sourceid>proquest_cross</sourceid><recordid>TN_cdi_proquest_miscellaneous_82564759</recordid><sourceformat>XML</sourceformat><sourcesystem>PC</sourcesystem><els_id>0003996974900557</els_id><sourcerecordid>82564759</sourcerecordid><originalsourceid>FETCH-LOGICAL-c357t-62cd33e208ccc0d18dcaff087fc8421c0ae7e2041f873e50dcf05ef1cd256e363</originalsourceid><addsrcrecordid>eNp9kE1LAzEURYMotX78A4WsRBejycxkMrMRpPgFBV3oTgjpy4uNTGdqkhbqrze1pUtXIdxzX14OIWecXXPGqxvGWJE1TdVcyvKqYUyITO6RIa9lk3HBqn0y3CGH5CiEr3QVVcUHZFCKgteCD8nHq_bR6ZbCVHsNEb370dH1He0ttW6J9LNdQT_3fUTXUbtmUhpoQPAY0dDJisYp0ulipjs61wl0JpV0Z8IJObC6DXi6PY_J-8P92-gpG788Po_uxhkUQsasysEUBeasBgBmeG1AW8tqaaEucw5Mo0xpyW0tCxTMgGUCLQeTiwqLqjgmF5u5ac3vBYaoZi4AtmkJ7BdB1YkrpWgSWG5A8H0IHq2aezfTfqU4U2upam1MrY0pWao_qUqm2vl2_mIyQ7MrbS2m_HaTY_rk0qFXARx2gMZ5hKhM7_5_4BddzYgo</addsrcrecordid><sourcetype>Aggregation Database</sourcetype><iscdi>true</iscdi><recordtype>article</recordtype><pqid>82564759</pqid></control><display><type>article</type><title>Partial characterization of five glycoprotein fractions secreted by the human parotid glands</title><source>MEDLINE</source><source>Access via ScienceDirect (Elsevier)</source><creator>Arneberg, P.</creator><creatorcontrib>Arneberg, P.</creatorcontrib><description>Isoelectric focusing of human parotid saliva in gradient pH 7–10 gave a major glycoprotein fraction at pH above 10 (p
I > 10 fraction), a minor p
I 9.5 fraction, and low amounts of glycoproteins isoelectric around pH 9 (p
I 9 fraction). Subsequent gel filtration (Bio-Gel P-100) separated the p
I > 10 glycoproteins into three subfractions (I, II, III), whereas the p
I 9 and 9.5 fractions appeared as excluded peaks.
The three p
I > 10 subfractions and the p
I 9.5 fraction were subjected to equilibrium centrifugation in the ultracentrifuge. The p
I 9.5 fraction was heterogeneous (mol. wt 30,000–70,000), whereas the three p
I > 10 subfractions appeared more homogeneous. Their molecular weights were 18,000, 11,500 and less than 10,000 for I, II and III, respectively.
The carbohydrate content decreased by increasing p
I of the glycoproteins, and ranged from above 50 to below 5 per cent of the total glycoprotein weight. The main monosaccharides in the fractions were identified as glucosamine, glucose, galactose, mannose and fucose.
Amino acid analyses showed that, in all glycoprotein fractions, proline, glycine and glutamic acid (at a ratio 2:1:1) accounted for 70–80 per cent of the total residues, and the basic residues (lysine and arginine) for a further 10–12 per cent. The fraction of p
I > 10 had a higher lysine/ arginine ratio than the fractions of lower
pI.
The similarity in amino acid composition indicates that all these glycoproteins are related.
La focalisation isoélectrique de la salive parotidienne humaine dans le gradient pH 7–10 a donné une fraction glycoprotéinique majeure à un pH au-dessus de 10 (fraction p
I > 10), une fraction mineure p
I 9,5 et des petites quantités de glycoprotéines isoélectriques autour du pH 9 (fraction p
I 9). La filtration subséquente du gel (Bio-Gel P-100) sépara les glycoprotéines p
I > 10 en trois subfractions (I, II, III) tandis que les fractions p
I 9 et 9,5 se montraient comme des sommets exclus.
Les trois subfractions p
I > 10 et la fraction p
I 9,5 ont été sujettes à la centrifugation en équilibre dans l'ultracentrifugeuse. La fraction p
I 9,5était hétérogène (poids mol. 30.000–70.000) tandis que les trois subfractions p
I > 10 paraissaient plus homogènes. Leur poids moléculaires étaient de 18.000, 11.500 et moins que 10.000 pour I, II et III respectivement.
Le contenu en hydrate de carbone diminua, en augmentant le p
I des glycoprotéines et variait d'en haut de 50 jusqu'à 5 pour cent au-dessous du poids total des glycoprotéines. Les monosaccharides principales dans les fractions furent identifiées comme dextrosamine, glucose, galactose, mannose et fucose.
Les analyses d'aminoacides montrèrent que dans toutes les fractions de glycoprotéines la proline, la glycine et l'acide glutamique (dans une proportion de 2:1:1) comptaient pour 70–80 pour cent des résidus totaux et les résidus de base (lysine et arginine) pour encore 10–12 pour cent. La fraction du p
I > 10 avait une proportion plus forte de lysine/arginine que les fractions d'un p
I inférieur.
La similarité dans la composition d'aminoacides indique que toutes ces glycoprotéines sont apparentées.
Isoelektrisches Zentrieren von menschlichem Ohrspeichel im Gradient pH 7–10 ergab ein gröβeres Glykoproteinfragment in pH über (p
I > 10 Fragment), ein kleineres p
I 9,5 Fragment und schwache Mengen von Glykoproteinen, isoelektrisch um pH 9 (p
I 9 Fragment). Nachfolgende Gel-Filtrierung (Bio-Gel P-100) trennte die p
I > 10 Glykoproteine in drei Subfragmente (I, II, III), während die p
I 9 und 9,5 Fragmente als ausgeschlossene Scheitelwerte erschienen.
Die drei p
I > 10 Subfragmente und das p
I 9,5 Fragment wurden in der Ultrazentrifuge einer Gleichgewichtsschleuderung ausgesetzt. Das p
I 9,5 Fragment war heterogen (Mol. Gew. 30.000–70.000), während die drei p
I > 10 Subfragmente mehr homogen erschienen. Ihre Molekulargewichte waren 18.000, beziehungsweise 11.500 und weniger als 10.000 für I, II und III.
Ihr Kohlenwasserstoffgehalt nahm mit steigendem p
I der Glykoproteine ab und bewegte sich zwischen über 50 bis auf unter 5 Prozent des gesamten Glykoproteingewichts. Glukosamin, Glukose, Galaktose, Mannose und Fukose wurden als Hauptmonosaccharide in den Fragmenten festgestellt.
Aminsäureanalysenzeigten, daβ Prolin, Glycin, Glutaminsäure (in einem Verhältnis von 2:1:1) 70–80 Prozent des gesamten Rückstandes in allen Glykoproteinfragmenten darstellten, und die basischen Rückstände (Lysin und Arginin) weitere 10–12 Prozent. Das Fragment von p
I > 10 hatte ein gröβeres Lysin/Arginin Verhältnis als die Fragmente von niedrigerem p
I.
Die Ähnlichkeit der Aminsäureverbindung zeigt an, daβ all diese Glykoproteine mit einander verwandt sind.</description><identifier>ISSN: 0003-9969</identifier><identifier>EISSN: 1879-1506</identifier><identifier>DOI: 10.1016/0003-9969(74)90055-7</identifier><identifier>PMID: 4531851</identifier><language>eng</language><publisher>England: Elsevier Ltd</publisher><subject>Adult ; Amino Acids - analysis ; Autoanalysis ; Carbohydrates - analysis ; Centrifugation ; Chemical Phenomena ; Chemistry ; Chromatography, Gel ; Dentistry ; Glycoproteins - analysis ; Hexosamines - analysis ; Humans ; Hydrolysis ; Isoelectric Focusing ; Male ; Molecular Weight ; Parotid Gland ; Proteins - analysis ; Saliva - analysis</subject><ispartof>Archives of oral biology, 1974-10, Vol.19 (10), p.921,IN15-928,IN15</ispartof><rights>1974</rights><lds50>peer_reviewed</lds50><woscitedreferencessubscribed>false</woscitedreferencessubscribed><citedby>FETCH-LOGICAL-c357t-62cd33e208ccc0d18dcaff087fc8421c0ae7e2041f873e50dcf05ef1cd256e363</citedby><cites>FETCH-LOGICAL-c357t-62cd33e208ccc0d18dcaff087fc8421c0ae7e2041f873e50dcf05ef1cd256e363</cites></display><links><openurl>$$Topenurl_article</openurl><openurlfulltext>$$Topenurlfull_article</openurlfulltext><thumbnail>$$Tsyndetics_thumb_exl</thumbnail><linktohtml>$$Uhttps://dx.doi.org/10.1016/0003-9969(74)90055-7$$EHTML$$P50$$Gelsevier$$H</linktohtml><link.rule.ids>315,781,785,3551,27928,27929,45999</link.rule.ids><backlink>$$Uhttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4531851$$D View this record in MEDLINE/PubMed$$Hfree_for_read</backlink></links><search><creatorcontrib>Arneberg, P.</creatorcontrib><title>Partial characterization of five glycoprotein fractions secreted by the human parotid glands</title><title>Archives of oral biology</title><addtitle>Arch Oral Biol</addtitle><description>Isoelectric focusing of human parotid saliva in gradient pH 7–10 gave a major glycoprotein fraction at pH above 10 (p
I > 10 fraction), a minor p
I 9.5 fraction, and low amounts of glycoproteins isoelectric around pH 9 (p
I 9 fraction). Subsequent gel filtration (Bio-Gel P-100) separated the p
I > 10 glycoproteins into three subfractions (I, II, III), whereas the p
I 9 and 9.5 fractions appeared as excluded peaks.
The three p
I > 10 subfractions and the p
I 9.5 fraction were subjected to equilibrium centrifugation in the ultracentrifuge. The p
I 9.5 fraction was heterogeneous (mol. wt 30,000–70,000), whereas the three p
I > 10 subfractions appeared more homogeneous. Their molecular weights were 18,000, 11,500 and less than 10,000 for I, II and III, respectively.
The carbohydrate content decreased by increasing p
I of the glycoproteins, and ranged from above 50 to below 5 per cent of the total glycoprotein weight. The main monosaccharides in the fractions were identified as glucosamine, glucose, galactose, mannose and fucose.
Amino acid analyses showed that, in all glycoprotein fractions, proline, glycine and glutamic acid (at a ratio 2:1:1) accounted for 70–80 per cent of the total residues, and the basic residues (lysine and arginine) for a further 10–12 per cent. The fraction of p
I > 10 had a higher lysine/ arginine ratio than the fractions of lower
pI.
The similarity in amino acid composition indicates that all these glycoproteins are related.
La focalisation isoélectrique de la salive parotidienne humaine dans le gradient pH 7–10 a donné une fraction glycoprotéinique majeure à un pH au-dessus de 10 (fraction p
I > 10), une fraction mineure p
I 9,5 et des petites quantités de glycoprotéines isoélectriques autour du pH 9 (fraction p
I 9). La filtration subséquente du gel (Bio-Gel P-100) sépara les glycoprotéines p
I > 10 en trois subfractions (I, II, III) tandis que les fractions p
I 9 et 9,5 se montraient comme des sommets exclus.
Les trois subfractions p
I > 10 et la fraction p
I 9,5 ont été sujettes à la centrifugation en équilibre dans l'ultracentrifugeuse. La fraction p
I 9,5était hétérogène (poids mol. 30.000–70.000) tandis que les trois subfractions p
I > 10 paraissaient plus homogènes. Leur poids moléculaires étaient de 18.000, 11.500 et moins que 10.000 pour I, II et III respectivement.
Le contenu en hydrate de carbone diminua, en augmentant le p
I des glycoprotéines et variait d'en haut de 50 jusqu'à 5 pour cent au-dessous du poids total des glycoprotéines. Les monosaccharides principales dans les fractions furent identifiées comme dextrosamine, glucose, galactose, mannose et fucose.
Les analyses d'aminoacides montrèrent que dans toutes les fractions de glycoprotéines la proline, la glycine et l'acide glutamique (dans une proportion de 2:1:1) comptaient pour 70–80 pour cent des résidus totaux et les résidus de base (lysine et arginine) pour encore 10–12 pour cent. La fraction du p
I > 10 avait une proportion plus forte de lysine/arginine que les fractions d'un p
I inférieur.
La similarité dans la composition d'aminoacides indique que toutes ces glycoprotéines sont apparentées.
Isoelektrisches Zentrieren von menschlichem Ohrspeichel im Gradient pH 7–10 ergab ein gröβeres Glykoproteinfragment in pH über (p
I > 10 Fragment), ein kleineres p
I 9,5 Fragment und schwache Mengen von Glykoproteinen, isoelektrisch um pH 9 (p
I 9 Fragment). Nachfolgende Gel-Filtrierung (Bio-Gel P-100) trennte die p
I > 10 Glykoproteine in drei Subfragmente (I, II, III), während die p
I 9 und 9,5 Fragmente als ausgeschlossene Scheitelwerte erschienen.
Die drei p
I > 10 Subfragmente und das p
I 9,5 Fragment wurden in der Ultrazentrifuge einer Gleichgewichtsschleuderung ausgesetzt. Das p
I 9,5 Fragment war heterogen (Mol. Gew. 30.000–70.000), während die drei p
I > 10 Subfragmente mehr homogen erschienen. Ihre Molekulargewichte waren 18.000, beziehungsweise 11.500 und weniger als 10.000 für I, II und III.
Ihr Kohlenwasserstoffgehalt nahm mit steigendem p
I der Glykoproteine ab und bewegte sich zwischen über 50 bis auf unter 5 Prozent des gesamten Glykoproteingewichts. Glukosamin, Glukose, Galaktose, Mannose und Fukose wurden als Hauptmonosaccharide in den Fragmenten festgestellt.
Aminsäureanalysenzeigten, daβ Prolin, Glycin, Glutaminsäure (in einem Verhältnis von 2:1:1) 70–80 Prozent des gesamten Rückstandes in allen Glykoproteinfragmenten darstellten, und die basischen Rückstände (Lysin und Arginin) weitere 10–12 Prozent. Das Fragment von p
I > 10 hatte ein gröβeres Lysin/Arginin Verhältnis als die Fragmente von niedrigerem p
I.
Die Ähnlichkeit der Aminsäureverbindung zeigt an, daβ all diese Glykoproteine mit einander verwandt sind.</description><subject>Adult</subject><subject>Amino Acids - analysis</subject><subject>Autoanalysis</subject><subject>Carbohydrates - analysis</subject><subject>Centrifugation</subject><subject>Chemical Phenomena</subject><subject>Chemistry</subject><subject>Chromatography, Gel</subject><subject>Dentistry</subject><subject>Glycoproteins - analysis</subject><subject>Hexosamines - analysis</subject><subject>Humans</subject><subject>Hydrolysis</subject><subject>Isoelectric Focusing</subject><subject>Male</subject><subject>Molecular Weight</subject><subject>Parotid Gland</subject><subject>Proteins - analysis</subject><subject>Saliva - analysis</subject><issn>0003-9969</issn><issn>1879-1506</issn><fulltext>true</fulltext><rsrctype>article</rsrctype><creationdate>1974</creationdate><recordtype>article</recordtype><sourceid>EIF</sourceid><recordid>eNp9kE1LAzEURYMotX78A4WsRBejycxkMrMRpPgFBV3oTgjpy4uNTGdqkhbqrze1pUtXIdxzX14OIWecXXPGqxvGWJE1TdVcyvKqYUyITO6RIa9lk3HBqn0y3CGH5CiEr3QVVcUHZFCKgteCD8nHq_bR6ZbCVHsNEb370dH1He0ttW6J9LNdQT_3fUTXUbtmUhpoQPAY0dDJisYp0ulipjs61wl0JpV0Z8IJObC6DXi6PY_J-8P92-gpG788Po_uxhkUQsasysEUBeasBgBmeG1AW8tqaaEucw5Mo0xpyW0tCxTMgGUCLQeTiwqLqjgmF5u5ac3vBYaoZi4AtmkJ7BdB1YkrpWgSWG5A8H0IHq2aezfTfqU4U2upam1MrY0pWao_qUqm2vl2_mIyQ7MrbS2m_HaTY_rk0qFXARx2gMZ5hKhM7_5_4BddzYgo</recordid><startdate>197410</startdate><enddate>197410</enddate><creator>Arneberg, P.</creator><general>Elsevier Ltd</general><scope>CGR</scope><scope>CUY</scope><scope>CVF</scope><scope>ECM</scope><scope>EIF</scope><scope>NPM</scope><scope>AAYXX</scope><scope>CITATION</scope><scope>7X8</scope></search><sort><creationdate>197410</creationdate><title>Partial characterization of five glycoprotein fractions secreted by the human parotid glands</title><author>Arneberg, P.</author></sort><facets><frbrtype>5</frbrtype><frbrgroupid>cdi_FETCH-LOGICAL-c357t-62cd33e208ccc0d18dcaff087fc8421c0ae7e2041f873e50dcf05ef1cd256e363</frbrgroupid><rsrctype>articles</rsrctype><prefilter>articles</prefilter><language>eng</language><creationdate>1974</creationdate><topic>Adult</topic><topic>Amino Acids - analysis</topic><topic>Autoanalysis</topic><topic>Carbohydrates - analysis</topic><topic>Centrifugation</topic><topic>Chemical Phenomena</topic><topic>Chemistry</topic><topic>Chromatography, Gel</topic><topic>Dentistry</topic><topic>Glycoproteins - analysis</topic><topic>Hexosamines - analysis</topic><topic>Humans</topic><topic>Hydrolysis</topic><topic>Isoelectric Focusing</topic><topic>Male</topic><topic>Molecular Weight</topic><topic>Parotid Gland</topic><topic>Proteins - analysis</topic><topic>Saliva - analysis</topic><toplevel>peer_reviewed</toplevel><toplevel>online_resources</toplevel><creatorcontrib>Arneberg, P.</creatorcontrib><collection>Medline</collection><collection>MEDLINE</collection><collection>MEDLINE (Ovid)</collection><collection>MEDLINE</collection><collection>MEDLINE</collection><collection>PubMed</collection><collection>CrossRef</collection><collection>MEDLINE - Academic</collection><jtitle>Archives of oral biology</jtitle></facets><delivery><delcategory>Remote Search Resource</delcategory><fulltext>fulltext</fulltext></delivery><addata><au>Arneberg, P.</au><format>journal</format><genre>article</genre><ristype>JOUR</ristype><atitle>Partial characterization of five glycoprotein fractions secreted by the human parotid glands</atitle><jtitle>Archives of oral biology</jtitle><addtitle>Arch Oral Biol</addtitle><date>1974-10</date><risdate>1974</risdate><volume>19</volume><issue>10</issue><spage>921,IN15</spage><epage>928,IN15</epage><pages>921,IN15-928,IN15</pages><issn>0003-9969</issn><eissn>1879-1506</eissn><abstract>Isoelectric focusing of human parotid saliva in gradient pH 7–10 gave a major glycoprotein fraction at pH above 10 (p
I > 10 fraction), a minor p
I 9.5 fraction, and low amounts of glycoproteins isoelectric around pH 9 (p
I 9 fraction). Subsequent gel filtration (Bio-Gel P-100) separated the p
I > 10 glycoproteins into three subfractions (I, II, III), whereas the p
I 9 and 9.5 fractions appeared as excluded peaks.
The three p
I > 10 subfractions and the p
I 9.5 fraction were subjected to equilibrium centrifugation in the ultracentrifuge. The p
I 9.5 fraction was heterogeneous (mol. wt 30,000–70,000), whereas the three p
I > 10 subfractions appeared more homogeneous. Their molecular weights were 18,000, 11,500 and less than 10,000 for I, II and III, respectively.
The carbohydrate content decreased by increasing p
I of the glycoproteins, and ranged from above 50 to below 5 per cent of the total glycoprotein weight. The main monosaccharides in the fractions were identified as glucosamine, glucose, galactose, mannose and fucose.
Amino acid analyses showed that, in all glycoprotein fractions, proline, glycine and glutamic acid (at a ratio 2:1:1) accounted for 70–80 per cent of the total residues, and the basic residues (lysine and arginine) for a further 10–12 per cent. The fraction of p
I > 10 had a higher lysine/ arginine ratio than the fractions of lower
pI.
The similarity in amino acid composition indicates that all these glycoproteins are related.
La focalisation isoélectrique de la salive parotidienne humaine dans le gradient pH 7–10 a donné une fraction glycoprotéinique majeure à un pH au-dessus de 10 (fraction p
I > 10), une fraction mineure p
I 9,5 et des petites quantités de glycoprotéines isoélectriques autour du pH 9 (fraction p
I 9). La filtration subséquente du gel (Bio-Gel P-100) sépara les glycoprotéines p
I > 10 en trois subfractions (I, II, III) tandis que les fractions p
I 9 et 9,5 se montraient comme des sommets exclus.
Les trois subfractions p
I > 10 et la fraction p
I 9,5 ont été sujettes à la centrifugation en équilibre dans l'ultracentrifugeuse. La fraction p
I 9,5était hétérogène (poids mol. 30.000–70.000) tandis que les trois subfractions p
I > 10 paraissaient plus homogènes. Leur poids moléculaires étaient de 18.000, 11.500 et moins que 10.000 pour I, II et III respectivement.
Le contenu en hydrate de carbone diminua, en augmentant le p
I des glycoprotéines et variait d'en haut de 50 jusqu'à 5 pour cent au-dessous du poids total des glycoprotéines. Les monosaccharides principales dans les fractions furent identifiées comme dextrosamine, glucose, galactose, mannose et fucose.
Les analyses d'aminoacides montrèrent que dans toutes les fractions de glycoprotéines la proline, la glycine et l'acide glutamique (dans une proportion de 2:1:1) comptaient pour 70–80 pour cent des résidus totaux et les résidus de base (lysine et arginine) pour encore 10–12 pour cent. La fraction du p
I > 10 avait une proportion plus forte de lysine/arginine que les fractions d'un p
I inférieur.
La similarité dans la composition d'aminoacides indique que toutes ces glycoprotéines sont apparentées.
Isoelektrisches Zentrieren von menschlichem Ohrspeichel im Gradient pH 7–10 ergab ein gröβeres Glykoproteinfragment in pH über (p
I > 10 Fragment), ein kleineres p
I 9,5 Fragment und schwache Mengen von Glykoproteinen, isoelektrisch um pH 9 (p
I 9 Fragment). Nachfolgende Gel-Filtrierung (Bio-Gel P-100) trennte die p
I > 10 Glykoproteine in drei Subfragmente (I, II, III), während die p
I 9 und 9,5 Fragmente als ausgeschlossene Scheitelwerte erschienen.
Die drei p
I > 10 Subfragmente und das p
I 9,5 Fragment wurden in der Ultrazentrifuge einer Gleichgewichtsschleuderung ausgesetzt. Das p
I 9,5 Fragment war heterogen (Mol. Gew. 30.000–70.000), während die drei p
I > 10 Subfragmente mehr homogen erschienen. Ihre Molekulargewichte waren 18.000, beziehungsweise 11.500 und weniger als 10.000 für I, II und III.
Ihr Kohlenwasserstoffgehalt nahm mit steigendem p
I der Glykoproteine ab und bewegte sich zwischen über 50 bis auf unter 5 Prozent des gesamten Glykoproteingewichts. Glukosamin, Glukose, Galaktose, Mannose und Fukose wurden als Hauptmonosaccharide in den Fragmenten festgestellt.
Aminsäureanalysenzeigten, daβ Prolin, Glycin, Glutaminsäure (in einem Verhältnis von 2:1:1) 70–80 Prozent des gesamten Rückstandes in allen Glykoproteinfragmenten darstellten, und die basischen Rückstände (Lysin und Arginin) weitere 10–12 Prozent. Das Fragment von p
I > 10 hatte ein gröβeres Lysin/Arginin Verhältnis als die Fragmente von niedrigerem p
I.
Die Ähnlichkeit der Aminsäureverbindung zeigt an, daβ all diese Glykoproteine mit einander verwandt sind.</abstract><cop>England</cop><pub>Elsevier Ltd</pub><pmid>4531851</pmid><doi>10.1016/0003-9969(74)90055-7</doi><tpages>8</tpages></addata></record> |
| fulltext | fulltext |
| identifier | ISSN: 0003-9969 |
| ispartof | Archives of oral biology, 1974-10, Vol.19 (10), p.921,IN15-928,IN15 |
| issn | 0003-9969 1879-1506 |
| language | eng |
| recordid | cdi_proquest_miscellaneous_82564759 |
| source | MEDLINE; Access via ScienceDirect (Elsevier) |
| subjects | Adult Amino Acids - analysis Autoanalysis Carbohydrates - analysis Centrifugation Chemical Phenomena Chemistry Chromatography, Gel Dentistry Glycoproteins - analysis Hexosamines - analysis Humans Hydrolysis Isoelectric Focusing Male Molecular Weight Parotid Gland Proteins - analysis Saliva - analysis |
| title | Partial characterization of five glycoprotein fractions secreted by the human parotid glands |
| url | https://sfx.bib-bvb.de/sfx_tum?ctx_ver=Z39.88-2004&ctx_enc=info:ofi/enc:UTF-8&ctx_tim=2024-12-17T12%3A57%3A54IST&url_ver=Z39.88-2004&url_ctx_fmt=infofi/fmt:kev:mtx:ctx&rfr_id=info:sid/primo.exlibrisgroup.com:primo3-Article-proquest_cross&rft_val_fmt=info:ofi/fmt:kev:mtx:journal&rft.genre=article&rft.atitle=Partial%20characterization%20of%20five%20glycoprotein%20fractions%20secreted%20by%20the%20human%20parotid%20glands&rft.jtitle=Archives%20of%20oral%20biology&rft.au=Arneberg,%20P.&rft.date=1974-10&rft.volume=19&rft.issue=10&rft.spage=921,IN15&rft.epage=928,IN15&rft.pages=921,IN15-928,IN15&rft.issn=0003-9969&rft.eissn=1879-1506&rft_id=info:doi/10.1016/0003-9969(74)90055-7&rft_dat=%3Cproquest_cross%3E82564759%3C/proquest_cross%3E%3Curl%3E%3C/url%3E&disable_directlink=true&sfx.directlink=off&sfx.report_link=0&rft_id=info:oai/&rft_pqid=82564759&rft_id=info:pmid/4531851&rft_els_id=0003996974900557&rfr_iscdi=true |