Effects of Subtilisin Cleavage of Monomeric Actin on Its Nucleotide Binding
The kinetics of ATP exchange on subtilisin-cleaved G-actin was investigated by measuring the fluorescence of 1,N6-ethenoadenosine 5'-triphosphate. The apparent dissociation rate of ATP (k−ATP) was 2.8-fold larger than that of intact G-actin in the presence of 300 μM free Ca2+. Analysis of the d...
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Veröffentlicht in: | Journal of biochemistry (Tokyo) 1996-12, Vol.120 (6), p.1104-1110 |
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Hauptverfasser: | , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
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Online-Zugang: | Volltext |
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