Oxidation of Kinetically Trapped Thiols by Protein Disulfide Isomerase

The formation of a stabilized structure during oxidative protein folding can severely retard disulfide formation if the structure must be disrupted to gain access to buried cysteines. These kinetic traps can slow protein folding and disulfide bond formation to the extent that unassisted folding is t...

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Biochemistry (Easton) 1995-10, Vol.34 (41), p.13642-13650
Hauptverfasser: Walker, Kenneth W., Gilbert, Hiram F.
Format: Artikel
Sprache:eng
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