The conformation of linear gramicidin is sequence dependent. A monolayer and infrared study
A comparative monolayer and infrared study of analogues of gramicidin A containing either tyrosines or naphthylalanines instead of tryptophans indicates that the nature of the aromatic residues influences the favoured conformation of the peptides. Polar residues favour the single stranded IIDL helix...
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Veröffentlicht in: | European biophysics journal 1994-02, Vol.22 (6), p.447-452 |
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Hauptverfasser: | , , , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
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Online-Zugang: | Volltext |
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