Control and pH dependence of ligand binding to heme proteins

The recombination after flash photolysis of dioxygen and carbon monoxide with sperm whale myoglobin (Mb), and separated beta chains of human hemoglobin (beta A) and hemoglobin Zürich (beta ZH), has been studied as a function of pH and temperature from 300 to 60 K. At physiological temperatures, a pr...

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Veröffentlicht in:	Biochemistry (Easton) 1982-09, Vol.21 (20), p.4831-4839
Hauptverfasser:	Doster, W, Beece, D, Bowne, S. F, DiIorio, E. E, Eisenstein, L, Frauenfelder, H, Reinisch, L, Shyamsunder, E, Winterhalter, K. H, Yue, K. T
Format:	Artikel
Sprache:	eng
Schlagworte:	Adult Animals Carbon Monoxide hemoglobin Hemoglobin A Hemoglobins, Abnormal Humans Hydrogen-Ion Concentration Kinetics Ligands man Models, Chemical Myoglobin Oxygen Photolysis Physeter catodon Protein Binding Temperature Whales
Online-Zugang:	Volltext
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