The ontogenetic evolution of acidic phosphoprotein phosphatase activity in the lymphatic tissue and the liver of the rat
Nous avons démontré qu'une phosphoprotéine phosphatase acide (APP-ase) a un mode de maturation postnatale différent dans les rates, les thymus et dans les foies du rat et de la souris. Chez le rat l'activité de l'APP-ase augmente pendant les huit premiers mois de la vie postnatale et...
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| Veröffentlicht in: | Biochimie 1978-09, Vol.60 (5), p.489-498 |
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| Hauptverfasser: | , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | eng |
| Schlagworte: | |
| Online-Zugang: | Volltext |
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| container_title | Biochimie |
| container_volume | 60 |
| creator | Japundzic, Ivanka P. Mimic-Oka, Jasmina I. Japundzic, Milorad M. |
| description | Nous avons démontré qu'une phosphoprotéine phosphatase acide (APP-ase) a un mode de maturation postnatale différent dans les rates, les thymus et dans les foies du rat et de la souris.
Chez le rat l'activité de l'APP-ase augmente pendant les huit premiers mois de la vie postnatale et atteint une valeur de huit à dix fois supérieure à celle de naissance. Dans la rate et dans le foie de la souris cet accroissement de l'activité dure jusqu'au sixième mois. L'activité de l'APP-ase augmente aussi considérablement pendant les deux premières semaines de la vie dans le thymus du rat et de la souris, alors que dans le foie du rat elle atteint son maximum avant la naissance.
Nos résultats montrent également que l'APP-ase de la rate, du thymus et du foie du rat est aussi active dans la déphosphorylation de l'ATP et du phénylphosphate, mais elle est sans effets sur le béta-glycérol-phosphate.
Après avoir analysé sa spécificité vis-à-vis des différents substrats, ses limites de pH, ses propriétés cinétiques, ainsi que sa dépendance de l'acide ascorbique et son comportement vis-à-vis des différents inhibiteurs (tungstate de sodium, molybdate de sodium,
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-tartarate,
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-phenylalanine et
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-cystéine), on conclut que l'APP-ase est différente des phosphatases acides et alkalines « non-spécifiqueset qu'elle est similaire à la phosphoprotéine phosphatase acide E.C. 3.1.3.16.
We have shown that an acidic phosphoprotein phosphatase (APP-ase) has a different pattern of postnatal maturation in the spleen, thymus and liver of rats and mice.
The APP-ase activity increases during the first eight months of postnatal life in the spleen of rats (when it attains an 8–10 times higher value than at birth) and up to the sixth month of life in the spleen of mice. It increases considerably during the first two weeks of postnatal life in the thymus of rats and mice ; in the liver of rats it reaches maximum activity before birth, but continues to increase up to the sixth month of postnatal life in the liver of mice.
The results show also that the APP-ase from the spleen, thymus and liver of rats is equally active in dephosphorylating ATP and phenyl phosphate during the whole life span of rats, but not in relation to beta-glycerol phosphate.
After analyzing its substrate specificity, its pH dependence in relation to different substrates, its kinetic properties, as well as its behaviour towards ascorbic acid and different inhibitors (sodium tungstate and sodium molybdate,
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-tartrate,
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-phenyla |
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Chez le rat l'activité de l'APP-ase augmente pendant les huit premiers mois de la vie postnatale et atteint une valeur de huit à dix fois supérieure à celle de naissance. Dans la rate et dans le foie de la souris cet accroissement de l'activité dure jusqu'au sixième mois. L'activité de l'APP-ase augmente aussi considérablement pendant les deux premières semaines de la vie dans le thymus du rat et de la souris, alors que dans le foie du rat elle atteint son maximum avant la naissance.
Nos résultats montrent également que l'APP-ase de la rate, du thymus et du foie du rat est aussi active dans la déphosphorylation de l'ATP et du phénylphosphate, mais elle est sans effets sur le béta-glycérol-phosphate.
Après avoir analysé sa spécificité vis-à-vis des différents substrats, ses limites de pH, ses propriétés cinétiques, ainsi que sa dépendance de l'acide ascorbique et son comportement vis-à-vis des différents inhibiteurs (tungstate de sodium, molybdate de sodium,
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-tartarate,
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-phenylalanine et
l
-cystéine), on conclut que l'APP-ase est différente des phosphatases acides et alkalines « non-spécifiqueset qu'elle est similaire à la phosphoprotéine phosphatase acide E.C. 3.1.3.16.
We have shown that an acidic phosphoprotein phosphatase (APP-ase) has a different pattern of postnatal maturation in the spleen, thymus and liver of rats and mice.
The APP-ase activity increases during the first eight months of postnatal life in the spleen of rats (when it attains an 8–10 times higher value than at birth) and up to the sixth month of life in the spleen of mice. It increases considerably during the first two weeks of postnatal life in the thymus of rats and mice ; in the liver of rats it reaches maximum activity before birth, but continues to increase up to the sixth month of postnatal life in the liver of mice.
The results show also that the APP-ase from the spleen, thymus and liver of rats is equally active in dephosphorylating ATP and phenyl phosphate during the whole life span of rats, but not in relation to beta-glycerol phosphate.
After analyzing its substrate specificity, its pH dependence in relation to different substrates, its kinetic properties, as well as its behaviour towards ascorbic acid and different inhibitors (sodium tungstate and sodium molybdate,
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-tartrate,
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-phenylalanine and
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-cysteine) we have come to the conclusion that the rat spleen APP-ase is different from « nonspecificacid and alkaline phosphatases and very similar to the EC 3.1.3.16 acid phosphoprotein phosphatase.</description><identifier>ISSN: 0300-9084</identifier><identifier>EISSN: 1638-6183</identifier><identifier>DOI: 10.1016/S0300-9084(78)80864-5</identifier><identifier>PMID: 212122</identifier><language>eng</language><publisher>France: Elsevier Masson SAS</publisher><subject>Adenosine Triphosphate ; Animals ; Caseins ; Female ; Liver - enzymology ; Liver - growth & development ; Male ; Mice ; Phosphates ; Phosphoprotein Phosphatases - antagonists & inhibitors ; Phosphoprotein Phosphatases - metabolism ; Rats ; Spleen - enzymology ; Spleen - growth & development ; Thymus Gland - enzymology ; Thymus Gland - growth & development</subject><ispartof>Biochimie, 1978-09, Vol.60 (5), p.489-498</ispartof><rights>1978 Masson, Paris</rights><lds50>peer_reviewed</lds50><woscitedreferencessubscribed>false</woscitedreferencessubscribed><citedby>FETCH-LOGICAL-c359t-d6e800c3658a1c6f8b1d58b8990372086598af969a0d6bccf7706f93d59528333</citedby><cites>FETCH-LOGICAL-c359t-d6e800c3658a1c6f8b1d58b8990372086598af969a0d6bccf7706f93d59528333</cites></display><links><openurl>$$Topenurl_article</openurl><openurlfulltext>$$Topenurlfull_article</openurlfulltext><thumbnail>$$Tsyndetics_thumb_exl</thumbnail><linktohtml>$$Uhttps://dx.doi.org/10.1016/S0300-9084(78)80864-5$$EHTML$$P50$$Gelsevier$$H</linktohtml><link.rule.ids>314,780,784,3550,27924,27925,45995</link.rule.ids><backlink>$$Uhttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/212122$$D View this record in MEDLINE/PubMed$$Hfree_for_read</backlink></links><search><creatorcontrib>Japundzic, Ivanka P.</creatorcontrib><creatorcontrib>Mimic-Oka, Jasmina I.</creatorcontrib><creatorcontrib>Japundzic, Milorad M.</creatorcontrib><title>The ontogenetic evolution of acidic phosphoprotein phosphatase activity in the lymphatic tissue and the liver of the rat</title><title>Biochimie</title><addtitle>Biochimie</addtitle><description>Nous avons démontré qu'une phosphoprotéine phosphatase acide (APP-ase) a un mode de maturation postnatale différent dans les rates, les thymus et dans les foies du rat et de la souris.
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Nos résultats montrent également que l'APP-ase de la rate, du thymus et du foie du rat est aussi active dans la déphosphorylation de l'ATP et du phénylphosphate, mais elle est sans effets sur le béta-glycérol-phosphate.
Après avoir analysé sa spécificité vis-à-vis des différents substrats, ses limites de pH, ses propriétés cinétiques, ainsi que sa dépendance de l'acide ascorbique et son comportement vis-à-vis des différents inhibiteurs (tungstate de sodium, molybdate de sodium,
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-tartarate,
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-phenylalanine et
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-cystéine), on conclut que l'APP-ase est différente des phosphatases acides et alkalines « non-spécifiqueset qu'elle est similaire à la phosphoprotéine phosphatase acide E.C. 3.1.3.16.
We have shown that an acidic phosphoprotein phosphatase (APP-ase) has a different pattern of postnatal maturation in the spleen, thymus and liver of rats and mice.
The APP-ase activity increases during the first eight months of postnatal life in the spleen of rats (when it attains an 8–10 times higher value than at birth) and up to the sixth month of life in the spleen of mice. It increases considerably during the first two weeks of postnatal life in the thymus of rats and mice ; in the liver of rats it reaches maximum activity before birth, but continues to increase up to the sixth month of postnatal life in the liver of mice.
The results show also that the APP-ase from the spleen, thymus and liver of rats is equally active in dephosphorylating ATP and phenyl phosphate during the whole life span of rats, but not in relation to beta-glycerol phosphate.
After analyzing its substrate specificity, its pH dependence in relation to different substrates, its kinetic properties, as well as its behaviour towards ascorbic acid and different inhibitors (sodium tungstate and sodium molybdate,
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-tartrate,
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-phenylalanine and
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-cysteine) we have come to the conclusion that the rat spleen APP-ase is different from « nonspecificacid and alkaline phosphatases and very similar to the EC 3.1.3.16 acid phosphoprotein phosphatase.</description><subject>Adenosine Triphosphate</subject><subject>Animals</subject><subject>Caseins</subject><subject>Female</subject><subject>Liver - enzymology</subject><subject>Liver - growth & development</subject><subject>Male</subject><subject>Mice</subject><subject>Phosphates</subject><subject>Phosphoprotein Phosphatases - antagonists & inhibitors</subject><subject>Phosphoprotein Phosphatases - metabolism</subject><subject>Rats</subject><subject>Spleen - enzymology</subject><subject>Spleen - growth & development</subject><subject>Thymus Gland - enzymology</subject><subject>Thymus Gland - growth & development</subject><issn>0300-9084</issn><issn>1638-6183</issn><fulltext>true</fulltext><rsrctype>article</rsrctype><creationdate>1978</creationdate><recordtype>article</recordtype><sourceid>EIF</sourceid><recordid>eNqFUEtv3CAQRlXTdpP0H7SST1FycDKYBcOpqqK8pEg5JDkjFsYNlddsAa-y_z44XuVaIYRmvscwHyE_KZxToOLiERhArUAuT1t5JkGKZc0_kQUVTNaCSvaZLD4o38hhSn8BgEOjvpIvDS2nWZDXpxeswpDDHxwwe1vhNvRj9mGoQlcZ613pbV5CKncTQ0Y_7EuTTcLCyH7r864q_Vys-t16gooo-5TGQhjcDPgtxslzKqLJx-SgM33C7_v3iDxfXz1d3tb3Dzd3l7_va8u4yrUTKAEsE1waakUnV9RxuZJKAWubsjNX0nRKKANOrKzt2hZEp5jjijeSMXZETmbf8vt_I6as1z5Z7HszYBiTbpe0ZRREIfKZaGNIKWKnN9GvTdxpCnoKXL8Hrqc0dSv1e-CaF92P_YBxtUb3oZoTLvCvGcay5NZj1Ml6HCw6H9Fm7YL_z4A3yXeRag</recordid><startdate>19780904</startdate><enddate>19780904</enddate><creator>Japundzic, Ivanka P.</creator><creator>Mimic-Oka, Jasmina I.</creator><creator>Japundzic, Milorad M.</creator><general>Elsevier Masson SAS</general><scope>CGR</scope><scope>CUY</scope><scope>CVF</scope><scope>ECM</scope><scope>EIF</scope><scope>NPM</scope><scope>AAYXX</scope><scope>CITATION</scope><scope>7X8</scope></search><sort><creationdate>19780904</creationdate><title>The ontogenetic evolution of acidic phosphoprotein phosphatase activity in the lymphatic tissue and the liver of the rat</title><author>Japundzic, Ivanka P. ; Mimic-Oka, Jasmina I. ; Japundzic, Milorad M.</author></sort><facets><frbrtype>5</frbrtype><frbrgroupid>cdi_FETCH-LOGICAL-c359t-d6e800c3658a1c6f8b1d58b8990372086598af969a0d6bccf7706f93d59528333</frbrgroupid><rsrctype>articles</rsrctype><prefilter>articles</prefilter><language>eng</language><creationdate>1978</creationdate><topic>Adenosine Triphosphate</topic><topic>Animals</topic><topic>Caseins</topic><topic>Female</topic><topic>Liver - enzymology</topic><topic>Liver - growth & development</topic><topic>Male</topic><topic>Mice</topic><topic>Phosphates</topic><topic>Phosphoprotein Phosphatases - antagonists & inhibitors</topic><topic>Phosphoprotein Phosphatases - metabolism</topic><topic>Rats</topic><topic>Spleen - enzymology</topic><topic>Spleen - growth & development</topic><topic>Thymus Gland - enzymology</topic><topic>Thymus Gland - growth & development</topic><toplevel>peer_reviewed</toplevel><toplevel>online_resources</toplevel><creatorcontrib>Japundzic, Ivanka P.</creatorcontrib><creatorcontrib>Mimic-Oka, Jasmina I.</creatorcontrib><creatorcontrib>Japundzic, Milorad M.</creatorcontrib><collection>Medline</collection><collection>MEDLINE</collection><collection>MEDLINE (Ovid)</collection><collection>MEDLINE</collection><collection>MEDLINE</collection><collection>PubMed</collection><collection>CrossRef</collection><collection>MEDLINE - Academic</collection><jtitle>Biochimie</jtitle></facets><delivery><delcategory>Remote Search Resource</delcategory><fulltext>fulltext</fulltext></delivery><addata><au>Japundzic, Ivanka P.</au><au>Mimic-Oka, Jasmina I.</au><au>Japundzic, Milorad M.</au><format>journal</format><genre>article</genre><ristype>JOUR</ristype><atitle>The ontogenetic evolution of acidic phosphoprotein phosphatase activity in the lymphatic tissue and the liver of the rat</atitle><jtitle>Biochimie</jtitle><addtitle>Biochimie</addtitle><date>1978-09-04</date><risdate>1978</risdate><volume>60</volume><issue>5</issue><spage>489</spage><epage>498</epage><pages>489-498</pages><issn>0300-9084</issn><eissn>1638-6183</eissn><abstract>Nous avons démontré qu'une phosphoprotéine phosphatase acide (APP-ase) a un mode de maturation postnatale différent dans les rates, les thymus et dans les foies du rat et de la souris.
Chez le rat l'activité de l'APP-ase augmente pendant les huit premiers mois de la vie postnatale et atteint une valeur de huit à dix fois supérieure à celle de naissance. Dans la rate et dans le foie de la souris cet accroissement de l'activité dure jusqu'au sixième mois. L'activité de l'APP-ase augmente aussi considérablement pendant les deux premières semaines de la vie dans le thymus du rat et de la souris, alors que dans le foie du rat elle atteint son maximum avant la naissance.
Nos résultats montrent également que l'APP-ase de la rate, du thymus et du foie du rat est aussi active dans la déphosphorylation de l'ATP et du phénylphosphate, mais elle est sans effets sur le béta-glycérol-phosphate.
Après avoir analysé sa spécificité vis-à-vis des différents substrats, ses limites de pH, ses propriétés cinétiques, ainsi que sa dépendance de l'acide ascorbique et son comportement vis-à-vis des différents inhibiteurs (tungstate de sodium, molybdate de sodium,
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-tartarate,
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-phenylalanine et
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-cystéine), on conclut que l'APP-ase est différente des phosphatases acides et alkalines « non-spécifiqueset qu'elle est similaire à la phosphoprotéine phosphatase acide E.C. 3.1.3.16.
We have shown that an acidic phosphoprotein phosphatase (APP-ase) has a different pattern of postnatal maturation in the spleen, thymus and liver of rats and mice.
The APP-ase activity increases during the first eight months of postnatal life in the spleen of rats (when it attains an 8–10 times higher value than at birth) and up to the sixth month of life in the spleen of mice. It increases considerably during the first two weeks of postnatal life in the thymus of rats and mice ; in the liver of rats it reaches maximum activity before birth, but continues to increase up to the sixth month of postnatal life in the liver of mice.
The results show also that the APP-ase from the spleen, thymus and liver of rats is equally active in dephosphorylating ATP and phenyl phosphate during the whole life span of rats, but not in relation to beta-glycerol phosphate.
After analyzing its substrate specificity, its pH dependence in relation to different substrates, its kinetic properties, as well as its behaviour towards ascorbic acid and different inhibitors (sodium tungstate and sodium molybdate,
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-tartrate,
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-cysteine) we have come to the conclusion that the rat spleen APP-ase is different from « nonspecificacid and alkaline phosphatases and very similar to the EC 3.1.3.16 acid phosphoprotein phosphatase.</abstract><cop>France</cop><pub>Elsevier Masson SAS</pub><pmid>212122</pmid><doi>10.1016/S0300-9084(78)80864-5</doi><tpages>10</tpages></addata></record> |
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