Interaction with GroEL destabilises non-amphiphilic secondary structure in a peptide

The Escherichia coli molecular chaperone GroEL can functionally interact with non-native forms of many proteins. An inherent property of non-native proteins is the exposure of hydrophobic residues and the presence of secondary structure elements. Whether GroEL unfolds or stabilises these structural...

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Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:FEBS letters 1999-11, Vol.461 (3), p.131-135
Hauptverfasser: Preuss, Monika, Miller, Andrew D
Format: Artikel
Sprache:eng
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Online-Zugang:Volltext
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