Interaction with GroEL destabilises non-amphiphilic secondary structure in a peptide
The Escherichia coli molecular chaperone GroEL can functionally interact with non-native forms of many proteins. An inherent property of non-native proteins is the exposure of hydrophobic residues and the presence of secondary structure elements. Whether GroEL unfolds or stabilises these structural...
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Veröffentlicht in: | FEBS letters 1999-11, Vol.461 (3), p.131-135 |
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Hauptverfasser: | , |
Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
Schlagworte: | |
Online-Zugang: | Volltext |
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