Crystal Structure of the Translocation ATPase SecA from Thermus thermophilus Reveals a Parallel, Head-to-Head Dimer
The mechanism of pre-protein export through the bacterial cytoplasmic membrane, in which the SecA ATPase plays a crucial role as an “energy supplier”, is poorly understood. In particular, biochemical and structural studies provide contradictory data as to the oligomeric state of SecA when it is inte...
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Veröffentlicht in: | Journal of molecular biology 2006-12, Vol.364 (3), p.248-258 |
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Format: | Artikel |
Sprache: | eng |
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Online-Zugang: | Volltext |
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